Хімічна формула білка курячого яйця

§ 60. Білки: склад і будова. Гідроліз, денатурація, кольорові реакції білків

Склад і будова білків. Білки — це природні високомолекулярні сполуки, які містять залишки молекул амінокислот, сполучених у певній послідовності.

У складі білків трапляються залишки молекул 20 амінокислот.

За хімічним складом білки поділяють на дві групи — прості та складні.

До простих білків (протеїнів) належать такі, унаслідок гідролізу яких утворюються лише амінокислоти (їх небагато).

До складних білків (протеїдів) належать такі, унаслідок гідролізу яких утворюються як амінокислоти, так і речовини небілкової природи (вуглеводи, ортофосфатна кислота тощо).

Властивості білків залежать не лише від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, а й від того, у якій послідовності вони сполучені один з одним. Особливість будови білків полягає у суворому порядку чергування залишків амінокислот. Через це розрізняють первинну, вторинну, третинну та четвертинну структуру білків.

Первинна структура білків визначається послідовністю чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі (рис. 63). Установлення первинної структури білків є важливою науковою проблемою.

Рис. 63. Первинна структура білків: R — вуглеводневий залишок (Н₃С—, —С₂Н₅, —С₃Н₇ тощо)

Вторинна структура білків визначається формою поліпептидного ланцюга, згорнутого в спіраль, яку називають α-спіраллю. Спіралеподібна форма молекули зберігається завдяки виникненню водневих зв’язків між атомами Гідрогену й Оксигену пептидної групи, які розміщуються між витками спіралі (рис. 64).

Рис. 64. Вторинна структура білків: пунктиром позначено водневі зв’язки між атомами Гідрогену й Оксигену в пептидній групі

Третинна й четвертинна структури білків — складні просторові структури, які ви вивчатимете у старших класах.

Хімічні властивості. Під час нагрівання білки за наявності лугів або кислот, а також під дією ферментів — біологічно активних речовин — зазнають гідролізу з утворенням амінокислот. Повний гідроліз трипептиду можна схематично зобразити так:

Унаслідок гідролізу руйнуються пептидні ланцюги білків та утворюється суміш амінокислот, а також інші речовини.

Денатурація білків — це руйнування їхньої просторової структури зі збереженням первинної структури. Денатурація відбувається внаслідок дії на білки кислот, лугів, спиртів, за нагрівання та радіоактивного опромінення.

У більшості випадків білки одержують з рослин і тварин. Деякі з них, наприклад інсулін, добувають синтетичним шляхом.

Білки — один із найголовніших компонентів харчових продуктів. Під час приготування їжі, яке супроводжується смаженням або кип’ятінням, відбувається денатурація білків. У такому вигляді вони краще засвоюються організмом, тобто легше піддаються гідролізу під дією шлункового соку. Амінокислоти, що при цьому утворюються, витрачаються на побудову білків організму.

Білки широко застосовують як компоненти багатьох лікарських препаратів.

Демонстраційний дослід

Дотримуйтесь правил безпеки під час дослідів!

• Розчинення білків

1. Розбиваємо куряче яйце, після чого білок відокремлюємо від жовтка. Білок виливаємо у хімічну склянку та доливаємо дистильованої води до об’єму 100 мл.

2. Суміш енергійно перемішуємо. Добутий розчин фільтруємо.

• Осадження білків

3. У дві пробірки наливаємо розчин білка (одержаний у попередньому досліді) об’ємом 1-2 мл.

4. У першу пробірку додаємо краплями розчин купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO₄) = 20 %), у другу — розчин плюмбум(ІІ) етаноату (w(Рb(СН₃СОО)₂) = 15 %). У всіх пробірках спостерігаємо утворення осаду білка. Але в надлишку розчинів CuSO₄ та Рb(СН₃СОО)₂ білок розчиняється.

Властивість білка зв’язувати йони важких металічних елементів використовують у клінічній практиці, зокрема для запобігання отруєнню в разі потрапляння до організму солей Меркурію(ІІ), Плюмбуму(ІІ), Купруму(ІІ).

Унаслідок навіть слабкого нагрівання білок денатурує.

Демонстраційний дослід

Дотримуйтесь правил безпеки під час дослідів!

Денатурація білків

1. У дві пробірки вносимо по 10 крапель розчину білка курячого яйця.

2. У першу пробірку додаємо 1 краплю розчину етанової кислоти (w(CH₃COOH) = 1 %) і нагріваємо до кипіння. Випадає осад денатурованого білка.

3. У другу пробірку додаємо краплями розчин аргентум(І) нітрату (w(Ag(NO₃) = 5 %). Випадає осад денатурованого білка, який не розчиняється в надлишку доданого розчину солі.

Ці процеси пов’язані зі зміною просторової структури білка.

Для білків характерні кольорові реакції, за допомогою яких здійснюють якісний хімічний аналіз:

а) біуретова реакція — дія на білок розчину лугу та розчину купрум(ІІ) сульфату, при цьому розчин забарвлюється у фіолетовий колір;

б) ксантопротеінова реакція — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення. У разі додавання лугу жовте забарвлення змінюється на помаранчеве.

Лабораторний дослід 22

Дотримуйтесь правил безпеки під час дослідів!

Кольорові реакції білків

• Біуретова реакція

1. Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку й додайте до нього такий самий об’єм натрій гідроксиду (w(NaOH) = 40 %), а потім 2-3 краплі розчину купрум(ІІ) сульфату (w(CuSO₄) = 1 %). Після енергійного збовтування суміші розчин набуває забарвлення. Якого?

2. Укажіть, яку групу виявляють цією реакцією.

• Ксантопротеїнова реакція

3. Налийте розчин білка об’ємом 2 мл у пробірку, додайте до нього концентровану нітратну кислоту (ρ = 1,4 г/мл) об’ємом 1 мл та обережно нагрійте. Утворюється осад. Якого кольору?

4. Після охолодження осад обробіть лугом, який додавайте краплями до появи іншого забарвлення (якого?).

Значення білків. За участі білків регулюються найважливіші властивості живого організму — ріст, рухливість, спадковість, імунітет, діяльність органів чуттів.

Особливо важливу роль відіграють білки, які містять залишки незамінних амінокислот, яких налічується дев’ять. Усі вони синтезуються лише в зелених рослинах і не синтезуються в живих організмах: це лізин, лейцин, фенілаланін та ін. Амінокислоти, які можуть синтезуватися в організмі тварин і людей з інших амінокислот або небілкових компонентів, називають замінними (гліцин — аміноетанова кислота, серпи, глутамінова кислота).

Основні поняття. Білки. Первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури білків. Денатурація білків. Біуретова та ксантопротеїнова реакції на білки.

Для допитливих

Білки є також харчовими речовинами. У насінні багатьох рослин (пшениці, кукурудзи, рису та ін.) містяться харчові білки. До них належать також альбумін — основний компонент яєчного білка та казеїн — основний білок молока. Під час перетравлювання білкової їжі в організмі людини відбувається гідроліз пептидних груп, за допомогою яких залишки амінокислот сполучаються в білках один з одним. Унаслідок цього білки розпадаються на окремі амінокислоти, з яких організм у подальшому утворює нові білки або використовує для одержання енергії. Процесом гідролізу керують теж білки — ферменти.

Білки беруть участь у регулюванні клітинної та фізіологічної активності. Наприклад, гормон інсулін регулює обмін глюкози. Білки актин і міозин, з яких побудовано м’язи, наділяють організм здатністю змінювати форму та пересуватися. Білки виконують опорну й захисну функції, скріплюють біологічні структури та надають їм міцності. Шкіра — це практично чистий білок колаген, а волосся, нігті та пташине пір’я містять міцний нерозчинний білок кератин.

Ада Йонат

(р. н. 1939)

Ізраїльська дослідниця, лауреатка Нобелівської премії з хімії (2009). Одна з перших дослідила дію антибіотиків на білки. Це був дуже важливий крок у вивченні клінічної ефективності лікарської терапії.

Запитання та завдання

°1. Які природні високомолекулярні сполуки називають білками?

2. Які існують структури білків? Яка з них є найскладнішою?

3. Що таке гідроліз білків? Які речовини внаслідок нього утворюються?

4. Який процес називають денатурацією білків?

5. У чому полягає сутність біуретової та ксантопротеїнової реакції?

6. Які найважливіші властивості організму регулюються за участі білків?

7. Як називають амінокислоти, що містяться в складі білків і не синтезуються в організмі? Скільки їх налічується?

10. Робота в парах. Білки зазнають гідролізу за наявності кислот або внаслідок дії ферментів. Який процес відбувається швидше?

Куряче яйце: будова і хімічні складові

На перший погляд, яйце, такий звичний продукт харчування для людей, має дуже складну структуру, яку і уявити важко. Навіть самий незначний, здавалося б, елемент, покликаний для виконання важливих функцій в процесі народження пташеняти. У статті розглянуто докладний будова яйця, знесеного куркою.

• Хімічні складові курячого яйця
  • склад білка
  • склад жовтка
  • шкаралупа
  • Оболонка під шкаралупою і повітряна камера
  • канатик
  • білок
  • оболонка жовтка
  • жовток
  • зародковий диск
  • кутикула

  Хімічні складові курячого яйця

  За хімічними характеристиками куряче яйце - це цінний набір елементів. Замкнутий шкаралупою простір включає до свого складу всі необхідні речовини, необхідні для розвитку молодого організму. Людський організм на 97% засвоює яйце птиці, при цьому в нього надходять безліч амінокислот і вітамінів групи А, В, Е.

  склад білка

  Якщо говорити в загальному, то склад білка яйця птиці однозначно відбивається в його назві. Крім вологи в білку присутня безліч протеїнів тваринного походження:

  • Овоглобуліни - близько 2%.
  • Овальбумін (резерв для формування зародка) - приблизно 54%.
  • Високов`язкі глікопротеїни - до 3,5%.
  • Овотрансферрін (має антибактеріальний ефект) - до 13%.
  • Лізоцим (фермент спільно з овотрансферріном сприяє збільшенню антибактеріальних властивостей) - не менше 3,4%.

  У складі яєчного білка також є овомукоід - з`єднання, яке провокує алергічні реакції в організмі людини. Тому не можна вірити твердженню, що яйця, які споживаються без жовтка, не викликають індивідуальної непереносимості.

  За рахунок того, що білок має багатий складом, дієтологи активно рекомендують споживати його в їжу. Доведено, що протеїни - це важливий будівельний матеріал для всіх тканин і органів не тільки зародка, але і людського організму.

  Білкова їжа необхідна дітям, спортсменам, вагітних жінок і матерів, які годують груддю. Курячі яйця - зазвичай основа в дієті людей, які страждають захворюваннями або проходять реабілітацію після перенесених травм і хвороб. Білок добре засвоюється. У сирому вигляді рекомендується випивати білок на голодний шлунок. Особливо користь приносить сирої білок при запаленні ротової порожнини і шлунково-кишкового тракту.

  склад жовтка

  Жовток приблизно на 1/3 складається з жирів, також в ньому близько 16% білків, не більше 50% вологи. На вуглеводи, мінеральні речовини і вітаміни відводиться близько 2%.

  Також багатий яєчний жовток такими компонентами:

  • макро- і мікроелементами;
  • незамінними амінокислотами для організму людини;
  • холін;
  • вітамінами групи В, вітаміном D, вітамінами Е, К, F;
  • каротинами;
  • лецитином;
  • ліпідами і фосфоліпідами.

  Про склад жовтка яйця птиці ведуться суперечки. Хімічний аналіз до цього не має ніякого відношення. Конфліктують вчені між собою щодо холестерину, якого в жовтку міститься до 140 мг. Хоч холестерин в жовтку «хороший», багато людей все одно вважають за краще утримуватися від споживання його в їжу. Якщо ж споживати його у великих кількостях, зрозуміло, користі від цього ніякої не буде.

  будова яйця

  Всі компоненти в структурі курячого яйця дуже важливі в розвитку нового життя. Жовток живить зародок, повітряна камера сприяє доставці кисню, шкаралупа - утворює захисний бар`єр між майбутнім пташеням і зовнішнім світом.

  шкаралупа

  Шкаралупа покриває зовні куряче яйце, а також дозволяє підтримувати його фізичну цілісність, до того ж є захистом від бактерій. З більшої частини шкаралупа складається з кальцієвої матриці з органічної домішкою.

  Також шкаралупа багата такими мінералами і мікроелементами:

  • бором;
  • натрієм;
  • алюмінієм;
  • магнієм;
  • міддю;
  • цинком;
  • залізом;
  • марганцем.

  Шкаралупа має таку унікальним будовою: її пронизують безліч пір, формують тунелі між кристалами мінералів. Тунелі сприяють забезпеченню обміну газом між внутрішньою частиною продукту і зовнішнього навколишнього атмосферою. Кількість пір варіюється в межах 7-15 тисяч. Велика їх концентрація знаходиться в нижній частині яйця з тупим кінцем, де під шкаралупою є газова камера.

  Шкаралупа може бути білого або коричневого відтінку, все залежить від породи птиці, від концентрації пігментів (порфиринов), які розташовані в кальцієвої матриці шкаралупи. Вони не мають жодного впливу на поживні властивості продукту і його якість. Також на колір шкаралупи ніяк не впливає тип харчування і техніка вирощування курей.

  Якість і міцність шкаралупи безпосередньо залежать від мінерального метаболізму тваринного і від раціону харчування. Не менш важливими факторами в міцності шкаралупи є санітарні.

  Оболонка під шкаралупою і повітряна камера

  Двошарова оболонка під шкаралупою складається з органічних волокон, переплетених між собою. Етап формування яйця залежить від форми, заданої оболонкою, тільки після цього починає утворюватися шкаралупа.

  У тупому кінці яйця шари оболонки поділяються, і між ними утворюється порожнина, наповнена киснем - це повітряна камера. Вона утворюється, коли птах зносить яйце. У повітряній камері присутній стільки кисню, скільки знадобиться зародку протягом усього періоду інкубації.

  канатик

  Канатик являє собою якусь пуповину, фіксуючу жовток в певному положенні - в центрі білка. Канатик утворюється з одного або декількох смужок тканин спіралевидної форми, і знаходиться по обидва боки жовтка. Через канатик ембріон отримує харчування від жовтка.

  білок

  У різних місцях різна щільність білка. Найтоншим шаром обволочен жовток, в якому розташовується канатик. Далі шар рідкого білка потовщується - він необхідний для годування зародка на початковому етапі. Далі самий щільний шар, який живить ембріон на другому етапі, і виконує захисні функції - не дозволяє майбутньому пташеняті контактувати зі шкаралупою.

  Білок багатий такими компонентами:

  • біотин - 7 мкг;
  • водою - 87,9%;
  • пантотенової кислотою - 0,30 мг;
  • сухими речовинами - 12,1%;
  • ниацином - 0,43 мг;
  • білками - 10,57%;
  • рибофлавіном - 0,56 мг;
  • жирами - 0,03%;
  • фолацином - 1,2 мкг;
  • вуглеводами - 0,9%;
  • вітаміном В6 - 0,01 мг;
  • золою (мінеральними речовинами) - 0,6%;
  • лизоцимом - 3%;
  • овоальбуміном - 69,7%;
  • овомуцінамі - 1,9%;
  • овоглобуліном - 6,7%;
  • білками-овомукоід - 12,7;
  • кональбумін - 9,5%.

  оболонка жовтка

  Оболонка жовтка являє собою якийсь прозорий шар, необхідний для формування самої яйцеклітини на етапі її розвитку. У перші 2-3 діб інкубації оболонка жовтка - джерело поживних речовин для ембріона.

  жовток

  Він містить всі поживні речовини, що накопичуються в яйцеклітині тварини у вигляді пластин або зерен, які іноді зливаються в єдину масу. Якщо придивитися до сирого жовтка, стають помітні темні і світлі шари, що чергуються. Темні шари заповнені в основному сухими речовинами.

  Перші кілька діб розвитку зародка засновані на отриманні поживних речовин і кисню, отриманих з жовтка. У складі жовтка присутні такі компоненти:

  • 1,1% золи (мінеральних речовин);
  • 48,7% води;
  • 1% вуглеводів;
  • 51,3% сухих речовин;
  • 32,6% жирів;
  • 16,6% білків.

  зародковий диск

  Також зародковий диск називають бластодіска. Це скупчення цитоплазми, розташоване на поверхні жовтка. Саме з цього починає зароджуватися курча. Згусток має меншу щільність, ніж весь жовток, за рахунок чого він може постійно перебувати у верхній частині.

  кутикула

  Вся поверхня шкаралупи, в тому числі пори, покрита спеціальною плівкою - органічної кутикулою, що складається на 90% з протеїнів і невеликої кількості вуглеводнів, ліпідів. Цей шар захищає яйце від проникнення інфекцій, газів і вологи.

  Щоб придбане яйце зберігалося тривалий час, необхідно намагатися не пошкоджувати кутикулу.

  Кожному птахівників необхідно знати, що таке яйце, а також його будова, хімічний склад. Ця інформація розглянута у відеоролику. Що стосується інкубації яєць, подібні знання особливо знадобляться:

  Харчова цінність і поживність

  Калорійність курячого яйця становить не більше 17%, за рахунок чого цей продукт вважається одним з основних при дотриманні дієти. У складі продукту є багато амінокислот. Десять з них незамінні - вони утворюються в організмі, а отримати їх можна лише споживаючи яєчну продукцію.

  Білок є необхідною складовою людського організму, адже він може розпадатися на важливі амінокислоти, необхідні для нормальної роботи не тільки м`язів, але і головного мозку людини. Жовток - більш калорійний компонент, що включає в себе безліч жирів і жирних кислот.

  Яйця схожі між собою будовою, але різняться зазвичай розмірами. У білку і жовтку, а також шкаралупі яєць присутня безліч корисних речовин. Цей продукт корисний для людини, а його унікальну будову забезпечує надійний захист для майбутнього пташеня.

  § 25. Білки

  Білки належать до природних полімерів, мономерами яких є α-амінокислоти. Білки потрапляють в організм разом з їжею, більшість із них, у разі нестачі, можуть синтезуватись в організмі. Але деякі амінокислоти організм людини синтезувати не може. Вони потрапляють у її організм лише з їжею, тому називаються незамінні кислоти. Дізнатися про них більше можете зі «Сторінки ерудита».

  БІЛКИ ЯК ВИСОКОМОЛЕКУЛЯРНІ СПОЛУКИ. За допомогою пептидної групи можуть сполучатися не дві, а багато молекул амінокислот у різній послідовності. Ця унікальна властивість амінокислот забезпечила існування в природі найскладніших і найважливіших біополімерів — білків. Як і в розглянутій у попередньому параграфі взаємодії двох молекул амінокислот, процес утворення білкових макромолекул супроводжується утворенням молекул води. Білки різноманітні за складом і властивостями. Так, білки шерсті, нігтів, рогів, пір'я, шовку — нерозчинні у воді волокна. Білки крові, лімфи та інші — колоїдні розчини. У живій природі налічується понад 10 10 різних білків.

  Порівняно з молекулами інших речовин молекули білків бувають таких розмірів, що їх можна побачити в електронний мікроскоп.

  Білки — це природні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. Структурні ланки в білковій молекулі з'єднані пептидними групами в поліпептидний ланцюг.

  Сполуки з умістом від 10 до 100 α-амінокислотних залишків прийнято називати пептидами, понад 100 — білками.

  Є й інша причина різноманітності білків — чотирирівнева організація структури білкових молекул (мал. 39).

  Мал. 39. Структурна організація білків: а — первинна структура; б — вторинна структура; в — третинна структура; г — четвертинна структура

  Первинна структура білкових молекул — це послідовність чергування залишків α-амінокислот у поліпептидному ланцюзі (мал. 39, а). Більшість білкових молекул складається з 300-500 амінокислотних залишків, хоча може бути й 1500.

  Вторинна структура білкових молекул — це форма поліпептидного ланцюга, що може бути ниткоподібною, спіралеподібною (мал. 39, б) та іншої форми. Спіралеподібна форма підтримується завдяки утворенню водневих зв'язків між пептидними групами, розміщеними на різних витках спіралі.

  Третинна структура білкових молекул — це їх просторова конфігурація (мал. 39, в), досягнута завдяки взаємодії різних функціональних груп, які не брали участі в утворенні первинної та підтримці вторинної структур.

  Четвертинна структура білкових молекул — поєднання у просторі кількох макромолекул, що дістало назву глобула (мал. 39, г).

  Ви вже знаєте, що в крохмалю й целюлози відносна молекулярна маса приблизна, тому що ступінь полімеризації їх молекул буває різним. Відносні молекулярні маси білків чітко визначені. Так, поліпептидний ланцюг молекули гемоглобіну складається зі 141 амінокислотного залишку та гему — небілкової складової частини, до якої входять атоми Феруму. Відносна молекулярна маса гемоглобіну дорослої людини дорівнює 64 900 і є сумою відносних атомних мас 3032 атомів Карбону, 4816 атомів Гідрогену, 780 атомів Нітрогену, 872 атомів Оксигену, 8 атомів Сульфуру та 4 атомів Феруму.

  Особливість білків полягає в тому, що відносна молекулярна маса кожного білка незмінна, мономерами однієї молекули можуть бути до двадцяти різних α-амінокислот.

  З'ясування будови білків — визначне досягнення хімічної науки. Думку про утворення білкових макромолекул з α-амінокислот одним з перших висловив наш співвітчизник академік Іван Якович Горбачевський.

  Біографічна довідка

  Іван Горбачевський (1854-1942)

  Дитячі роки вченого пройшли на Україні, він навчався в Тернопільській гімназії. Вищу освіту здобув за кордоном, де І. Горбачевський також здійснював багатогранну наукову й педагогічну діяльність, залишаючись відданим патріотом України.

  Пам'ятник І. Горбачевському біля Тернопільського державного медичного університету, якому присвоєно ім'я вченого

  Наукова діяльність ученого в галузі хімії стосувалась органічної хімії й біохімії. Він уперше синтезував сечову кислоту, з'ясував, як вона утворюється в організмі. Це відкриття вченого сприяло розвитку діагностики захворювань людини. Передбачив, що білки складаються із залишків амінокислот, першим виділив нуклеїнові кислоти в чистому вигляді. Працював професором хімії й ректором Українського вільного університету в Празі. У 1924 р. українською мовою опублікував підручники «Неорганічна хімія», «Органічна хімія», «Фізіологічна хімія». Плідно працював над розробленням української хімічної термінології.

  ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ. Найважливішою хімічною властивістю білків є гідроліз.

  1. Гідроліз білків.

  У клітинах організмів він відбувається за участю ферментів, більшість з яких — білкового походження. У лабораторних умовах гідроліз білків здійснюють нагріваючи їх із сильними кислотами або лугами. Продуктами гідролізу є суміш амінокислот.

  Гідроліз білкових молекул призводить до повної втрати ними всіх структур.

  2. Денатурація (зсідання) білків.

  Таку назву дістала втрата білками природних властивостей під впливом температури, кислот, лугів. Пригадайте приготування яєчні, смаження м'яса чи риби. Це приклади денатурації білків. Під час денатурації первинна структура білкових макромолекул зберігається, а решта — руйнуються. Наслідки денатурації мають незворотний характер для їх вторинної, третинної та четвертинної структур.

  Проведемо дослід з денатурації білків. Для цього візьмемо білок курячого яйця та виготовимо його колоїдний водний розчин. Наповнимо пробірку на третину цим розчином та проведемо нагрівання. Досить швидко у пробірці відбудуться зміни. Білок зсядеться (денатурує), і прозорий колоїдний розчин перетвориться на білувату суспензію (мал. 40).

  Мал. 40. Денатурація білка курячого яйця

  Більшість білків, зокрема білки клітин організму людини, не витримують нагрівання до високих температур. Ось чому під час різних захворювань людини температура тіла, що перевищує 40°С, є небезпечною для життя.

  3. Кольорові реакції білків.

  Білки серед інших речовин можна виявити за допомогою якісних реакцій — біуретової та ксантопротеїнової. Ці реакції також називають кольоровими реакціями на білки, оскільки їх ознаками є зміна кольору.

  Біуретова реакція — це якісна реакція на пептидну групу. У лужному середовищі розчин білка за доливання розчину купрум(ІІ) сульфату набуває синьо-фіолетового забарвлення (мал. 41).

  Мал. 41. Результат біуретової реакції

  Ксантопротеїнова реакція — це реакція на білки, які у своєму складі містять залишки ароматичних амінокислот. Розчин білка в присутності концентрованої нітратної кислоти набуває жовтого забарвлення (мал. 42).

  Мал. 42. Результат ксантопротеїнової реакції

  Фіолетове забарвлення колоїдного розчину білка в результаті дії лугу і купрум(ІІ) сульфату та жовте забарвлення внаслідок дії на білок концентрованої нітратної кислоти — кольорові реакції білків.

  Виконайте досліди, описані в рубриці «Хімія — це життя: сторінка природодослідника», та опануйте вміннями проводити розглянуті кольорові реакції білків.

  Хімія — це життя: сторінка природодослідника

  Лабораторний дослід 3

  Кольорові реакції білків

  Для проведення досліду вам знадобляться: водний розчин білка курячого яйця, клаптики вовняної чи шовкової тканин, пір'їна, розчин лугу, розчин купрум(ІІ) сульфату, концентрована нітратна кислота, м'ясний бульйон, пробірки, тримач для пробірок, спиртівка чи сухе пальне, сірники, підставки з вогнетривкого матеріалу, металеві щипці.

  Не забувайте про правила безпечної роботи в хімічному кабінеті й дотримуйтеся їх!

  Завдання 1. Проведіть якісне визначення білкових молекул у розчині білка курячого яйця за допомогою розчинів купрум(ІІ) сульфату та лугу.

  Налийте в пробірку 1 мл розчину білка курячого яйця, додайте стільки ж розчину лугу та кілька крапель розчину купрум(ІІ) сульфату. Спостерігайте за змінами у пробірці. Про що вони свідчать?

  Завдання 2. Проведіть якісне визначення білкових молекул у розчині за допомогою концентрованої нітратної кислоти.

  Налийте в пробірку 1 мл розчину білка курячого яйця, додайте кілька крапель концентрованої нітратної кислоти. Спостерігайте за утворенням білого осаду. Злегка нагрівайте його, доки у пробірці не з'явиться жовтий осад. Дайте пояснення появі жовтого осаду.

  Завдання 3. Перевірте наявність білків у м'ясному бульйоні за допомогою однієї з кольорових реакцій на білок за особисто розробленим планом дослідження.

  Завдання 4. Перевірте, яке з волокон (тканин) має білкове походження, а яке — ні.

  Знайте, що під час спалювання матеріалів білкового походження (нитки, тканини) відчувається запах паленого пір'я. Після згорання такого матеріалу залишається небагато розсипчастого попелу. Інші наслідки має спалювання синтетичних волокон — запах зовсім не схожий на запах паленого пір'я, після горіння залишається чорна тверда кулька.

  Передусім спаліть пір'їну в полум'ї сірника та відчуйте характерний запах, після цього проведіть спалювання виданих клаптиків тканин чи ниток волокон різного походження та знайдіть серед них ті, що мають білковий склад. Спалювання здійснюйте на підставці з вогнетривкого матеріалу або тримаючи пір'їну чи клаптик тканини у тримачі для пробірок або металевих щипцях.

  Сформулюйте загальний висновок про те, як можна довести наявність білкових молекул у розчині чи у складі матеріалів.

  Стисло про основне

  • Речовини, які складаються із залишків амінокислот, називають поліпептидами. Поліпептиди, утворені з понад 100 залишків α-амінокислот, дістали назву білки. Білкова молекула може складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів.

  • Білки — природні полімери, мономерами яких є α-амінокислоти. У білкових молекулах структурні ланки сполучені пептидними групами.

  • Розрізняють первинну, вторинну, третинну й четвертинну структури білків.

  • Білкам властиві гідроліз, продуктами якого є суміші a-амінокислот, і денатурація — втрата вторинної, третинної та четвертинної структур.

  • Виявити білки можна за допомогою ксантопротеїнової й біуретової якісних реакцій.

  Сторінка ерудита

  Для організму дорослої людини із 20 α-амінокислот, що є мономерами білків, 12 замінні, а 8 — незамінні. Коли в їжі бракує незамінних амінокислот, це негативно позначається на синтезі білкових молекул, властивих тілу людини. Ось чому так важливо, щоб харчування було збалансоване.

  Таблиця 13 ознайомить вас із назвами α-амінокислот — мономерів білків та їх поділом на замінні й незамінні.

  Замінні

  Незамінні