Яка органічна речовина є поліпептидом?

У нас є 25 відповідей на запитання Яка органічна речовина є поліпептидом? Ймовірно, цього буде достатньо, щоб ваше запитання отримало відповідь.

• Що є поліпептидом?
• Що таке поліпептиди та білки?
• Як утворюються поліпептиди?
• Чому білок це поліпептид?
• Які гормони відносяться до поліпептидів?
• Що таке поліпептид простими словами?
• Які препарати відносяться до поліпептидів?
• Чим білки відрізняються від поліпептидів?
• Які поліпептиди можна назвати білками?
• Яку групу антибіотиків належить Поліміксин?
• Яка органічна речовина є поліпептидом? Відповіді користувачів
• Яка органічна речовина є поліпептидом? Відео-відповіді

14 січня. 2021 р. - Білки (протеїни, поліпептиди) – високомолекулярні органічні речовини, Що складаються з з'єднаних в ланцюжок пептидним зв'язком амінокислот

Що є поліпептидом?

поліпептиди - молекули, до складу яких входить понад десять амінокислот.

Що таке поліпептиди та білки?

Білки (протеїни, поліпептиди) високомолекулярні органічні речовини, що складаються з альфа-амінокислот, з'єднаних у ланцюжок пептидним зв'язком.

Як утворюються поліпептиди?

утворюються при ферментативному розщепленні білків (автоліз тканин, травлення тощо. д.) та при біосинтезі з амінокислот.

Чому білок це поліпептид?

Поліпептид є з'єднання амінокислот, що містить десять або більше амінокислот. Якщо є понад п'ятдесят амінокислот, то вони вважаються білками.

Які гормони відносяться до поліпептидів?

• Соматотропін, його похідні та структурні аналоги. .
• Інсулін та його солі. .
• Кортикотропін (INN), (АСТН (адренокортикотропний) гормон), адренокортикотропін). .
• Лактогенний гормон (LTH, галактин, галактогенний гормон, лютеотропін, мамотропін, пролактин).

Що таке поліпептид простими словами?

поліпептиди молекули, до складу яких входить понад десять амінокислот.

Які препарати належать до поліпептидів?

Чим білки відрізняються від поліпептидів?

Білки та поліпептиди – це природні полімери, що складаються із залишків амінокислот, пов'язаних амідним (пептидним) зв'язком. Умовно вважають, що пептиди мають у своєму складі до 100 мономерних одиниць амінокислот, а білки – понад 100.

Які поліпептиди можна назвати білками?

Білками зазвичай називають поліпептиди, що містять приблизно від 50 амінокислотних залишків з молекулярною масою більше 5000, 6000 або 10000 дальтон.

Яку групу антибіотиків належить Поліміксин?

Колістин (поліміксин E) і поліміксин B є катіоноактивними поліпептидними антибіотикамиякі руйнують зовнішню бактеріальну клітинну мембрану, зв'язуючись з аніонною зовнішньою мембраною і таким чином нейтралізують токсичність бактерій, викликаючи смерть клітини.

Яка органічна речовина є поліпептидом? Відповіді користувачів

Поліпептиди, органічні сполуки, що містять від 6 до 80-90 амінокислотних залишків. Верхня межа приблизно відповідає молекулярній масі 10 тис.

Складають більшу частину органічних речовин, що містяться у живій клітині . Амінокислоти – це органічні гетерофункціональні сполуки в молекулі .

23 серп. 2010 р. - ЖИРИ (ліпіди) - органічні сполуки, що складаються з гліцерину та жирних кислот. Функції жирів в організмі: є найважливішим джерелом.

Білки (Протеїни, поліпептиди) - складні високомолекулярні органічні речовини, що складаються з L-амінокислот, сполучених Пептидна зв'язок - Вікіпедія в ланцюжок. Прості білкиПрості білки білки, які побудовані із залишків α-амінокислот та при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти. Прості білки по розчинності у воді та сольових розчинах умовно поділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни. https://ua.wikipedia.org › wiki › Прості_білки

Зв'язок між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксилом іншої називається пептидною. Білки є поліпептиди, що містять десятки та сотні .

Білки - біологічно активні речовини, багато з них є . Як і всі органічні речовини, білки можуть горіти з виділенням вуглекислого газу, води та азоту.

Амінокислоти - це органічні речовини, у молекулах яких містяться дві . При взаємодії амінокислот утворюються молекули полімеру (поліпептиду) та води.

Білки (протеїни, поліпептиди) - Високомолекулярні органічні речовини, Що складаються з альфа-амінокислот, з'єднаних в ланцюжок пептидним зв'язком. В живих.

Білки – азотовмісні високомолекулярні органічні з'єднання, нерегулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти. . Поліпептид - З'єднання .

Яка органічна речовина є поліпептидом? Відео-відповіді

Органічні речовини клітини: полімери та мономери. 8 клас.

полімери #мономіри #MEKTEП_OnLine #MEKTEP_OnLine Освітній сайт: https://mektep-online.kz/ МЕКТЕП .

Біохімія. Білки. Будуємо поліпептидний ланцюг.

Вчимося складати структурну формулу білкового ланцюга.Розв'язання завдань з біохімії. Додаткові відео на тему: .

ЄДІ. Біологія 3.1. Білки: особливості будови. Амінокислоти, пептиди та поліпептиди.

Білки, особливості будови, Амінокислоти, пептиди та поліпептиди. рівні структурної організації білків. Властивості.

Юля Федорова - Що таке БІЛКИ (протеїни, поліпептиди)?!

Наші партнери: megagym.com Білки Білки (протеїни, поліпептиди) - у процесі травлення ферменти руйнують.

Білки - види амінокислот, добова потреба

. (Протеїни) - високомолекулярні органічні речовини, Що складаються з альфа-амінокислот, з'єднаних у ланцюжок .

БІОХІМІЯ ПІДРУЧНИК ДЛЯ ВНЗ - Є. С. Северіна - 2004

У живих клітинах відбувається синтез багатьох органічних молекул, серед яких головну роль відіграють полімерні макромолекули — білки, нуклеїнові кислоти, полісахариди.

Особлива роль життєдіяльності живих організмів належить білкам. Від батьків дітям передається генетична інформація про специфічну структуру та функції всіх білків даного організму. Синтезовані білки виконують різноманітні функції: прискорюють хімічні реакції, виконують транспортну, структурну, захисну функції, беруть участь у передачі сигналів від одних клітин іншим і в такий спосіб реалізують спадкову інформацію. Тому білки називають також протеїнами (від грец. proteos – перший).

Перед білків всередині клітини припадає більше половини їх сухої речовини. В людини налічують близько 50 000 індивідуальних білків. Видова та індивідуальна специфічність набору білків у даному організмі визначає особливості його будови та функціонування.Набір білків у клітинах, що диференціюються, одного організму визначає морфологічні та функціональні особливості кожного типу клітин.

Як і будь-який полімер, білок складається з мономерних одиниць або «будівельних блоків». У білках організму людини такими мономерами служать 20 із кількох сотень відомих у природі амінокислот. Амінокислоти, що перебувають у білках, пов'язані один з одним пептидними зв'язками. Лінійна послідовність амінокислот у білку є унікальною для кожного індивідуального білка; інформація про неї міститься в ділянці молекули ДНК, яка називається геном.

Поліпептидні ланцюги рахунок внутрішньомолекулярних взаємодій утворюють просторові структури — конформації білків. На певній ділянці білкової молекули з амінокислотних радикалів формується активний центр, який може специфічно (комплементарно) зв'язуватися з молекулами-лігандами. Взаємодія білків з лігандами є основою їх функціонування. Зміни послідовності амінокислот у білках можуть призводити до зміни просторової структури та функцій даних білків та розвитку захворювань.

I. Будова та властивості амінокислот, що входять до складу білків. Пептидні зв'язки, що з'єднують амінокислоти в ланцюзі

Білки – полімерні молекули, в яких мономерами служать амінокислоти. У складі білків в організмі людини зустрічають лише 20 α-амінокислот. Одні й ті ж амінокислоти присутні в різних за структурою та функціями білків. Індивідуальність білкових молекул визначається порядком чергування амінокислот у білку. Амінокислоти можна як літери алфавіту, з яких, як і слові, записується інформація.Слово несе інформацію, наприклад, про предмет чи дію, а послідовність амінокислот у білку несе інформацію про побудову просторової структури та функції даного білка.

А. Будова та властивості амінокислот

1. Загальні структурні особливості амінокислот, що входять до складу білків

Загальна структурна особливість амінокислот - наявність аміно-і карбоксильної груп, сполучених з одним і тим же α-вуглецевим атомом. R - радикал амінокислот - у найпростішому випадку представлений атомом водню (гліцин), але може мати більш складну будову.

У водних розчинах при нейтральному значенні pH -амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів.

На відміну від 19 інших α-амінокислот, пролін — імінокислота, радикал якої пов'язаний як з α-вуглецевим атомом, так і з аміногрупою, внаслідок чого молекула набуває циклічної структури.

19 з 20 амінокислот містять в α-положенні асиметричний атом вуглецю, з яким пов'язані 4 різні групи, що заміщають. В результаті ці амінокислоти в природі можуть перебувати у двох різних ізомерних формах - L і D. Виняток становить гліцин, який не має асиметричного α-вуглецевого атома, оскільки його радикал представлений лише атом водню. У складі білків присутні лише L-ізомери амінокислот.

Чисті L- або D-стереоізомери можуть за тривалий термін спонтанно і неферментативно перетворюватися на еквімолярну суміш L-і D-ізомерів. Цей процес називають рацемізацією. Рацемізація кожної L-амінокислоти за даної температури йде з певною швидкістю. Цю обставину можна використовувати для встановлення віку людей та тварин.Так, у твердій емалі зубів є білок дентин, в якому L-аспартат переходить у D-ізомер при температурі тіла людини зі швидкістю 0,01% на рік. У період формування зубів у дентині міститься лише L-ізомер, тому за змістом D-аспартату можна розрахувати вік, що обстежується.

Усі 20 амінокислот в організмі людини розрізняються за будовою, розмірами та фізико-хімічними властивостями радикалів, приєднаних до α-вуглецевого атома.

2. Класифікація амінокислот за хімічною будовою радикалів

За хімічною будовою амінокислоти можна поділити на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні (табл. 1-1).

Таблиця 1-1. Класифікація основних амінокислот білків за їх хімічною будовою

У складі аліфатичних радикалів можуть бути функціональні групи, що надають їм специфічні властивості: карбоксильна (-СООН), аміно (-NН₂), тіольна (-SН), амідна (-СО-NН₂), гідроксильна (-ОН) та гуанідинова групи.

Назви амінокислот можна побудувати за замісною номенклатурою, але зазвичай використовують тривіальні назви (табл. 1-2).

Таблиця 1-2. Приклади назв амінокислот за замісною номенклатурою та відповідні тривіальні назви

Для запису амінокислотних залишків у молекулах пептидів та білків використовують трилітерні скорочення їх тривіальних назв, а в деяких випадках і однолітерні символи (див. табл. 1-1).

Тривіальні назви часто походять від назви джерела, з якого вони були виділені, або від властивостей даної амінокислоти. Так, серин вперше був виділений з фіброїну шовку (від латів. serieum - шовковистий), а гліцин отримав свою назву через солодкий смак (від грец. glykos - солодкий).

3.Класифікація амінокислот щодо розчинності їх радикалів у воді

Усі 20 амінокислот у білках організму людини можна згрупувати за здатністю їх радикалів розчинятися у воді. Радикали можна вибудувати в безперервний ряд, що починається повністю гідрофобними і закінчується гідрофільними.

Розчинність радикалів амінокислот визначається полярністю функціональних груп, що входять до складу молекули (полярні групи притягують воду, неполярні відштовхують її).

Амінокислоти з неполярними радикалами

До неполярних (гідрофобних) відносять радикали, що мають аліфатичні вуглеводневі ланцюги (радикали аланіну, валіну, лейцину, ізолейцину, проліну та метіоніну) та ароматичні кільця (радикали фенілаланіну та триптофану). Радикали таких амінокислот у воді прагнуть один до одного або інших гідрофобних молекул, в результаті чого поверхня зіткнення їх з водою зменшується.

Амінокислоти з полярними незарядженими радикалами

Радикали цих амінокислот краще, ніж гідрофобні радикали, розчиняються у воді, оскільки до їх складу входять полярні функціональні групи, що утворюють водневі зв'язки з водою. До них відносять серин, треонін і тирозин, що мають гідроксильні групи, аспарагін і глутамін, що містять амідні групи, та цистеїн з його тіольною групою.

Цистеїн та тирозин містять відповідно тіольну та гідроксильну групи, здатні до дисоціації з утворенням Н + , але при pH близько 7,0, що підтримується в клітинах, ці групи практично не дисоціюють.

Амінокислоти з полярними негативно зарядженими радикалами

До цієї групи відносять аспарагінову та глутамінову амінокислоти, що мають в радикалі додаткову карбоксильну групу, що при pH близько 7,0 дисоціює з утворенням СОO - і Н + . Отже, радикали даних амінокислот – аніони. Іонізовані форми глутамінової та аспарагінової кислот називають відповідно глутаматом та аспартатом.

Амінокислоти з полярними позитивно зарядженими радикалами

Додаткову позитивно заряджену групу в радикалі мають лізин та аргінін. У лізину друга аміногрупа, здатна приєднувати Н + , розташовується в ? Крім того, гістидин містить слабо іонізовану імідазольну групу, тому при фізіологічних коливаннях значень pH (від 6,9 до 7,4) гістидин заряджений або нейтрально, або позитивно. При збільшенні кількості протонів серед імідазольная група гістидину здатна приєднувати протон, набуваючи позитивний заряд, а зі збільшенням концентрації гидроксильных груп — віддавати протон, втрачаючи позитивний заряд радикала. Позитивно заряджені радикали - катіони (див. схему нижче).

Найбільшу розчинність у воді мають полярні заряджені радикали амінокислот.

4. Зміна сумарного заряду амінокислот залежно від pH середовища

При нейтральних значеннях pH всі кислотні (здатні віддавати Н + ) і всі основні ( здатні приєднувати Н + ) функціональні групи знаходяться в дисоційованому стані.

Тому в нейтральному середовищі амінокислоти, що містять недисоціювальний радикал, мають сумарний нульовий заряд.Амінокислоти, що містять кислотні функціональні групи, мають сумарний негативний заряд, а амінокислоти, що містять основні функціональні групи, – позитивний заряд (табл. 1-3).

Зміна pH в кислу сторону (тобто підвищення серед концентрації Н + ) призводить до придушення дисоціації кислотних груп. У сильно кислому середовищі всі амінокислоти набувають позитивного заряду.

Таблиця 1-3. Зміна сумарного заряду амінокислот залежно від pH середовища

Навпаки, збільшення концентрації ВІН - груп викликає відщеплення Н+ від основних функціональних груп, що призводить до зменшення позитивного заряду. У лужному середовищі всі амінокислоти мають сумарний негативний заряд.

5. Модифіковані амінокислоти, присутні у білках

Безпосередньо у синтезі білків організму людини беруть участь лише 20 перерахованих амінокислот. Однак у деяких білках є нестандартні модифіковані амінокислоти - похідні однієї з цих 20 амінокислот. Наприклад, у молекулі колагену (фібрилярного білка міжклітинного матриксу) присутні гідроксипохідні лізину та проліну — 5-гідроксилізин та 4-гідроксипролін.

Модифіковані кислоти, знайдені у складі білків

Модифікації амінокислотних залишків здійснюються у складі білків, т. е. лише після закінчення їх синтезу. Введення додаткових функціональних груп у структуру амінокислот надає білкам властивості, необхідних виконання ними специфічних функцій.Так, y-карбоксиглутамінова кислота входить до складу білків, що беруть участь у згортанні крові, і дві карбоксильні групи, що близько лежать, в їх структурі необхідні для зв'язування білкових факторів з іонами Са 2+ . Порушення карбоксилювання глутамату призводить до зниження зсідання крові.

Схема. Структура полярних заряджених амінокислот у дисоційованій формі

Значення гідроксильних груп у складі лізину та проліну описано у розділі 15.

6. Хімічні реакції, що використовуються для виявлення амінокислот

Здатність амінокислот вступати у ті чи інші хімічні реакції визначається наявністю у їхньому складі функціональних груп. Оскільки всі амінокислоти, що входять до складу білків, містять у α-вуглецевого атома аміно- та карбоксильну групи, вони можуть вступати до характерних для всіх амінокислот хімічних реакцій. Наявність будь-яких функціональних груп у радикалах індивідуальних амінокислот визначає їхню здатність вступати у специфічні для даних амінокислот реакції.

Нінгідринова реакція на α-амінокислоти

Для виявлення та кількісного визначення амінокислот, що знаходяться в розчині, можна використовувати нінгідринову реакцію.

Ця реакція заснована на тому, що безбарвний нінгідрин, реагуючи з амінокислотою, конденсується у вигляді димеру через атом азоту, що відщеплюється від -аміногрупи амінокислоти. В результаті утворюється пігмент червоно-фіолетового кольору. Одночасно відбувається декарбоксилювання амінокислоти, що призводить до утворення СО₂ та відповідного альдегіду. Нінгідринову реакцію широко використовують щодо первинної структури білків (див. схему нижче).

Так як інтенсивність забарвлення пропорційна кількості амінокислот в розчині, її використовують для вимірювання концентрації α-амінокислот.

Нінгідринова реакція, що використовується для визначення α-амінокислот

Специфічні реакції на окремі амінокислоти

Якісне та кількісне визначення окремих амінокислот можливе завдяки наявності в їх радикалах особливих функціональних груп.

Аргінін визначають за допомогою якісної реакції на гуанідинову групу (реакція Сакагучі), а цистеїн виявляють реакцією Фоля, специфічною на SН-групу цієї амінокислоти. Наявність ароматичних амінокислот у розчині визначають ксантопротеїновою реакцією (реакція нітрування), а наявність гідроксильної групи в ароматичному кільці тирозину за допомогою реакції Міллона.

Б. Пептидна зв'язок. Будова та біологічні властивості пептидів

α-амінокислоти можуть ковалентно зв'язуватися один з одним за допомогою пептидних зв'язків. Пептидна зв'язок утворюється між α-карбоксильною групою однієї амінокислоти та α-аміногрупою іншою, тобто є амідним зв'язком. У цьому відбувається відщеплення молекули води (див. схему А).

1. Будова пептиду

Кількість амінокислот у складі пептидів може сильно змінюватись. Пептиди, що містять до 10 амінокислот, називають олігопептиди. Часто в назві таких молекул вказують кількість амінокислот, що входять до складу олігопептиду: трипептид, пентапептид, октапептид і т.д.

Пептиди, що містять понад 10 амінокислот, називають «поліпептиди», а поліпептиди, що складаються з більш як 50 амінокислотних залишків, зазвичай називають білками.Однак ці назви умовні, оскільки в літературі термін «білок» часто вживають для позначення поліпептиду, що містить менше ніж 50 амінокислотних залишків. Наприклад, гормон глюкагон, що складається із 29 амінокислот, називають білковим гормоном.

Мономери амінокислот, що входять до складу білків, називають "Амінокислотні залишки". Амінокислотний залишок, що має вільну аміногрупу, називається N-кінцевим і пишеться зліва, а має вільну α-карбоксильну групу - С-кінцевим і пишеться праворуч. Пептиди пишуться та читаються з N-кінця. Ланцюг атомів, що повторюються, в поліпептидному ланцюгу -NН-СН-СО- носить назву «пептидний кістяк» (Див. схему Б).

При назві поліпептиду до скороченої назви амінокислотних залишків додають суфікс-іл, за винятком С-кінцевої амінокислоти. Наприклад, тетрапептид Сер-Глі-Про-Ала читається як серилгліцилпролілаланін.

Пептидна зв'язок, утворена іміногрупою проліну, відрізняється від інших пептидних зв'язків, оскільки атом азоту пептидної групи пов'язаний не з воднем, а з радикалом.

Пептиди розрізняються за амінокислотним складом, кількістю та порядком з'єднання амінокислот. Сер-Гіс-Про-Ала та Ала-Про-Гіс-Сер — два різні пептиди, незважаючи на те, що вони мають однакові кількісні та якісні склади амінокислот.

2. Характеристика пептидного зв'язку

Пептидна зв'язок має характеристику частково подвійного зв'язку, тому вона коротша, ніж інші зв'язки пептидного кістяка, і внаслідок цього мало рухома. Електронна будова пептидного зв'язку визначає плоску тверду структуру пептидної групи. Площини пептидних груп розташовані під кутом одна до одної (рис. 1-1).

Зв'язок між α-вуглецевим атомом і α-аміногрупою або α-карбоксильною групою здатний до вільних обертань (хоча обмежений розміром і характером радикалів), що дозволяє поліпептидному ланцюгу приймати різні конфігурації.

Пептидні зв'язки зазвичай розташовані у транс-конфігурації, тобто α-вуглецеві атоми розташовуються по різні боки від пептидного зв'язку. В результаті бічні радикали амінокислот знаходяться на найбільш віддаленій відстані один від одного у просторі (рис. 1-2).

Мал. 1-1. Площини розташування пептидних груп та α-вуглецевих атомів у просторі.

Мал. 1-2. Трансконфігурація пептидних зв'язків. Функціональні групи -СО-і -NH-, що утворюють пептидні зв'язки, не іонізовані, але полярні, і можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків.

Пептидні зв'язки дуже міцні і мимоволі не розриваються за нормальних умов, що у клітинах (нейтральне середовище, температура тіла). У лабораторних умовах гідроліз пептидних зв'язків білків проводять у запаяній ампулі з концентрованою (6 моль/л) соляною кислотою, при температурі понад 105 °С, причому повний гідроліз білка до вільних амінокислот проходить приблизно за добу.

У живих організмах пептидні зв'язки в білках розриваються за допомогою спеціальних протеолітичних ферментів (від англ. protein – білок, lysis – руйнування), званих також протеазами, або пептидгідролазами.

Для виявлення в розчині білків та пептидів, а також для їх кількісного визначення використовують біуретову реакцію (позитивний результат для речовин, що містять у своєму складі не менше двох пептидних зв'язків).

3. Біологічна роль пептидів

В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь у регуляції різних біологічних процесів і мають високу фізіологічну активність.

Кількість амінокислотних залишків у структурі біологічно активних пептидів може варіювати від 3 до 50. До одним з найменших пептидів можна віднести тиреотропін-рилізинг-гормон і глутатіон (трипептиди), а також енкефаліни, що мають у своєму складі 5. Однак більшість біологічно активних пептидів має у своєму складі більше 10 амінокислот, наприклад нейропептид Y (регулятор апетиту) містить 36 амінокислот, а кортиколіберин - 41 амінокислоту.

Деякі з пептидів, зокрема більшість пептидних гормонів, містять пептидні зв'язки, утворені α-аміногрупою та α-карбоксильною групою сусідніх амінокислот. Як правило, вони синтезуються з неактивних білкових попередників, у яких специфічні протеолітичні ферменти руйнують певні пептидні зв'язки.

Ангіотензин II - октапептид, що утворюється з великого білка плазми ангіотензиногену крові в результаті послідовної дії двох протеолітичних ферментів.

Перший протеолітичний фермент ренін відщеплює від ангіотензиногену з N-кінця пептид, містить 10 амінокислоти, в результаті чого і водно -Сольового обміну в організмі (див. схему А).

Однак у деяких біологічно активних пептидах можуть бути або незвичайні амінокислоти, або існувати незвичайні зв'язки між амінокислотами, що не зустрічаються в білках.

Приклад пептиду, що містить незвичайний для білків зв'язок між амінокислотами, - трипептид глутатіон, побудований з глутамату, цистеїну та гліцину (див. схему Б).

N-кінцева амінокислота глутамат пов'язана з другою амінокислотою цистеїном не через α-карбоксильну групу, а через y-карбоксильну групу його радикалу. Глутатіон – широко поширений пептид організму людини. Він може бути використаний в окислювально-відновних реакціях як донор і акцептор водню і необхідний роботи ряду ферментів.

Функції пептидів залежить від їх первинної структури. Ангіотензин I за структурою дуже схожий на ангіотензин II (має лише дві додаткові амінокислоти з С-кінця), але при цьому не має біологічної активності.

Зміна в амінокислотному складі пептидів часто призводить до втрати одних та виникнення інших біологічних властивостей. Як приклад можна розглянути структуру та властивості двох пептидних гормонів – окситоцину та вазопресину.

У гіпоталамусі окситоцин і вазопресин утворюються в результаті часткового (обмеженого) протеолізу більших білкових попередників. З гіпоталамуса по нервових волокнах ці гормони всередині секреторних гранул переміщаються в нервові закінчення аксонів, що знаходяться в задній частині гіпофіза. Після дії специфічних стимулів ці гормони виділяються до крові (див. схему А на с. 13).

Окситоцин та вазопресин у своїй структурі мають багато спільного:

✵ обидва містять 9 амінокислотних залишків;

✵ 7 амінокислотних залишків із 9 ідентичні;

✵ 2 залишки цистеїну з'єднані дисульфідним зв'язком;

✵ на С-кінці пептидів α-карбоксильна група глутамату амідована.

Незважаючи на невеликі відмінності в послідовності амінокислот (заміни амінокислот у положеннях 3 та 8) ці гормони сильно відрізняються за фізіологічною дією. Так, окситоцин виділяється в кров під час годування дитини, викликає скорочення міоепітеліальних клітин проток молочних залоз та стимулює виділення молока. Крім того, окситоцин впливає на гладку м'язи матки під час пологів, викликаючи її скорочення.

На відміну від окситоцину, основна фізіологічна дія вазопресину – збільшення реабсорбції води в нирках при зменшенні артеріального тиску або об'єму крові (тому інша назва цього гормону – антидіуретичний). Крім того, вазопресин спричиняє звуження ГМК судин.

Цікаво відзначити, що наявність у положенні 8 основної амінокислоти є важливою для прояву антидіуретичної активності, а амінокислоти з гідрофобним радикалом у положенні 3 – для скорочення ГМК.

Оскільки пептиди є потужними регуляторами біологічних процесів, їх можна використовувати як лікарські препарати. Основна перешкода для терапевтичного використання - їхнє швидке руйнування в організмі. Одним із найважливіших результатів досліджень є не тільки вивчення структури пептидів, але й отримання синтетичних аналогів природних пептидів із цілеспрямованими змінами в їх структурі та функціях.

Наприклад, синтезований пептид 1-дезаміно-8-D-аргінін-вазопресин (ДАВ), структура якого представлена ​​на схемі Б.

У структурі цього пептиду (порівняно з вазопресином) немає аміногрупи на N-кінці, і замість L-аргініну в положенні 8 стоїть D-аргінін.Такий синтетичний пептид має тільки антидіуретичну активність і хімічно стійкий, тобто при введенні в організм викликає тривалу реакцію. Такий штучний аналог гормону (порівняно з природним) ефективніший при лікуванні гормональної недостатності.

Відкриті та вивчені в даний час пептиди можна розділити на групи з їхньої основної фізіологічної дії:

✵ пептиди, що мають гормональну активність (окситоцин, вазопресин, рилізинг-гормони гіпоталамуса, меланоцитстимулюючий гормон, глюкагон та ін.);

✵ пептиди, що регулюють процеси травлення (гастрин, холецистокінін, вазоінтестинальний пептид, шлунковий інгібуючий пептид та ін.);

✵ пептиди, що регулюють тонус судин та АТ (брадикінін, калідин, ангіотензин II);

✵ пептиди, що регулюють апетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулюючий гормон, β-ендорфіни);

✵ пептиди, які мають знеболювальну дію (енкефаліни та ендорфіни та інші опіоїдні пептиди). Знеболюючий ефект цих пептидів у сотні разів перевищує аналгезуючий ефект морфіну;

✵ пептиди, що беруть участь у регуляції вищої нервової діяльності, у біохімічних процесах, пов'язаних з механізмами сну, навчання, пам'яті, виникнення почуття страху тощо.

Однак такий поділ пептидів вкрай умовний. З'явилися дані про те, що багато пептидів мають широкий спектр дії. Так, меланоцитстимулюючий гормон, крім стимуляції пігментоутворення, бере участь у регуляції апетиту (разом з лептином пригнічує споживання їжі і є антагоністом нейропептиду Y). У той же час β-ендорфіни, крім аналгетичного ефекту, - синергісти нейропептиду Y, тобто посилюють споживання їжі.Описаний вище вазопресин, крім антидіуретичної та судинозвужувальної дії, має властивість покращувати пам'ять.

Біологічна бібліотека – матеріали для студентів, вчителів, учнів та їх батьків.

Наш сайт не претендує на авторство розміщених матеріалів. Ми лише конвертуємо у зручний формат матеріали, які знаходяться у відкритому доступі та надіслані нашими відвідувачами.

Якщо ви володієте авторським правом на будь-який розміщений у нас матеріал і маєте намір видалити його або отримати посилання на місце комерційного розміщення матеріалів, зверніться для погодження до адміністратора сайту.

Дозволяється копіювати матеріали з обов'язковим гіпертекстовим посиланням на сайт, будьте вдячними ми витратили багато зусиль, щоб привести інформацію у зручний вигляд.