§ 4. Структура та властивості білків

Білки *(протеїни)* - це поліпептиди, до складу молекул яких входить безліч залишків амінокислот (до кількох тисяч). * Білки - нерегулярні біополімери. * Вони відрізняються кількістю амінокислотних ланок, їх складом і послідовністю розташування. У цьому кожен білок має особливий, властивий лише йому порядок чергування амінокислот.

рівні структурної організації білкових молекул. Щоб білок міг виконувати свою біологічну функцію, його молекула повинна мати певну просторову конфігурацію. Розрізняють чотири основні рівні організації білкових молекул — первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури (рис. 4.1).

Первинна структура білка - це строго певна послідовність амінокислотних залишків у лінійному поліпептидному ланцюзі. Кожен білок має унікальну первинну структуру. Її існування обумовлене наявністю міцних пептидних зв'язків між залишками амінокислот. Усі наступні, складніші структури формуються з урахуванням первинної. Тому зміна первинної структури (наприклад, заміна одних амінокислотних залишків на інші) призводить до зміни форми молекули, властивостей та функцій білка.

Вторинна структура білка формується за рахунок утворення численних водневих зв'язків між атомами водню NH-груп та атомами кисню CO-груп різних амінокислотних залишків. Незважаючи на те, що ці зв'язки слабші за ковалентні, їх кількість забезпечує стабільність вторинної структури.

Найчастіше водневі зв'язки виникають усередині одного поліпептидного ланцюга між близько розташованими залишками амінокислот, що призводить до закручування цього ланцюга в так звану α-спіраль.

Іноді водневі зв'язки виникають між відносно віддаленими один від одного ділянками поліпептидного ланцюга (або кількох різних ланцюгів). *Дані ділянки можуть розташовуватися паралельно (якщо поліпептидні ланцюги йдуть в одному напрямку, наприклад, від N-кінця до C-кінця) або антипаралельно (якщо ланцюги мають протилежний напрямок: одна йде від N-кінця до С-кінця, а сусідня навпаки).* При цьому формується складчаста структура, що нагадує гармошку. Такий тип вторинної структури отримав назву β-складчастий шар (Див. рис. 4.1).

Лише деякі білки мають вторинну структуру, представлену тільки α-спіраллю або β-складчастим шаром. Наприклад, повністю α-спіральну конфігурацію має кератин - Основний білок волосся і нігтів людини, а вторинна структура фіброїну (білка натурального шовку) представлена ​​виключно β-складчастим шаром. У структурі багатьох білків одні ділянки мають вигляд α-спіралі, інші — β-складчастого шару.

*α-спіральні та β-структурні ділянки білкової молекули можуть взаємодіяти одна з одною і між собою, утворюючи впорядковані структури (ансамблі). Наприклад, α-спіральні фрагменти можуть поєднуватися в подвійні або потрійні спіралі. На основі β-ділянок часто утворюються структури, що мають вигляд шпильок, арок, зигзагів та ін. надвторинну структуру білки.

Ансамблі надвторинної структури є основою для формування в молекулах білків доменів. Це структурно і функціонально відокремлені області, з'єднані один з одним короткими фрагментами поліпептидного ланцюга шарнірними ділянками.

Наприклад, молекули мембранних білків-рецепторів найчастіше складаються із трьох доменів. Надмембранний домен забезпечує прийом зовнішніх сигналів, внутрімембранний закріплює білок в мембрані, підмембранний здійснює передачу сигналу всередину клітини. Іншим прикладом може бути сироватковий альбумін - білок плазми крові, здатний зв'язуватися з вищими карбоновими кислотами, білірубіном, деякими токсинами та іншими сполуками і доставляти їх у ті чи інші органи. Молекула цього білка містить три домени, кожен з яких відповідає за вибіркове зв'язування з певними речовинами.

Формування т ретичної структури забезпечують водневі, іонні та інші зв'язки, що виникають між різними групами атомів білкової молекули. У водному середовищі молекула білка особливим чином укладається у просторі, набуваючи компактної форми. При цьому гідрофобні амінокислотні радикали занурюються всередину білкової молекули і притягуються один до одного - таке тяжіння називається гідрофобною взаємодією . Гідрофільні ділянки поліпептиду, навпаки, розташовуються на поверхні та взаємодіють із молекулами води. У багатьох білків в освіті третинної структури беруть участь ковалентні дисульфідні зв'язку (S-S зв'язку), які виникають між залишками амінокислоти цистеїну (рис. 4.2). Третинна структура кожного білка має особливу, неповторну просторову конфігурацію.

Багато білків здатні виконувати свої біологічні функції, маючи третинну структуру. Але деяким білкам при цьому необхідне об'єднання у єдиний комплекс двох чи більше молекул, мають третинну структуру. Так виникає четвертинна структура білки. Молекули, що входять до її складу * (їх називають субодиницями або протомірами) *, можуть бути однаковими або різними. Вони утримуються разом завдяки різним видам нековалентних зв'язків. водневим, іонним, гідрофобним взаємодіям та ін У деяких білках, наприклад імуноглобулінах, до безлічі таких зв'язків додаються кілька ковалентних дисульфідних. Прикладом білка, що має четвертинну структуру, може бути гемоглобін (Рис. 4.3).

До складу гемоглобіну людини входять чотири поліпептидні ланцюги двох різних типів: два α-ланцюга (що містять по 141 амінокислотному залишку) і два β-ланцюга (по 146 залишків). Кожен ланцюг формує спеціальну гідрофобну кишеню, в якій розташовується компонент небілкової природи - гем. Центральну частину гема займає іон Fe2+.

Різноманітність та властивості білків. Залежно від складу розрізняють прості та складні білки. Молекули простих білків побудовані лише з амінокислотних залишків *(кератин, колаген, фібрин, альбуміни крові та ін) *. До складу складних білків, крім того, входить якийсь компонент неамінокислотної природи * - так звана простетична група. Докладнішу інформацію про складні білки наведено в таблиці 4.1.*

*Таблиця 4.1. Основні групи складних білків

Назва

Простетична група

Приклади

ДНК-полімераза (містить Mg 2+ ),
трансферин (містить Fe 3+ )

Казеїн молока, вителлін яєчного жовтка

Антитіла ( імуноглобуліни ), муцин слини

Тромбопластин, ліпопротеїни клітинних мембран

Пофарбований небілковий компонент (пігмент)

За формою молекул виділяють дві групи білків - фібрилярні та глобулярні. Фібрилярними називають білки, молекули яких мають витягнуту, ниткоподібну форму (рис. 4.4). Це, наприклад, колаген, кератин, міозин. Молекули глобулярних білків мають округлу форму. До цієї групи належать альбуміни і глобуліни крові, гемоглобін та ін.

Багато білків добре розчиняються у воді, проте серед них є і нерозчинні. кератин, фібрин та ін. Відомо, що глобулярні білки в основному є водорозчинними, а фібрилярні, як правило, у воді не розчиняються.

Білки чутливі до зовнішніх впливів: зміна хімічного складу середовища, температури та інших факторів викликає зміну їхньої структури та властивостей. Дія високих та низьких температур, сильних кислот та лугів, іонів важких металів, ультрафіолетового випромінювання, радіації веде до руйнування зв'язків, що стабілізують просторову конфігурацію білків. Внаслідок розриву водневих, іонних, дисульфідних та інших зв'язків білок може послідовно втратити свою четвертинну, третинну і навіть вторинну структуру. Процес порушення природної структури білка під впливом зовнішніх факторів без руйнування його первинної структури називається денатурацією (Рис. 4.5).

Просторова структура білка визначає його фізико-хімічні властивості та біологічні функції. Тому денатурація призводить не тільки до зміни розмірів та форми молекул білка, а й до його властивостей, наприклад розчинності. Неполярні гідрофобні групи, які розташовувалися всередині молекули, опиняються на її поверхні і білок стає менш гідрофільним.Важливим є те, що в результаті денатурації білки втрачають здатність виконувати свої функції.

Ступінь денатурації білка залежить від сили впливу на нього різних факторів: чим інтенсивніша їхня дія, тим глибша денатурація. У ряді випадків вона стає незворотною. Однак якщо фактор, що спричинив денатурацію, діяв недовго, то після припинення його впливу білок може відновити свою природну структуру, властивості та функції. Таке явище називається ренатурацією. Розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний мимовільно відновити вторинну структуру, а потім укластися в третинну. Це означає, що просторова конфігурація білка визначається його первинною структурою, тобто послідовністю залишків амінокислот. Якщо ж вплив на білок був занадто жорстким і призвело до розриву пептидних зв'язків, повернення білкової молекули до вихідної структури стає неможливим.

*Більшість білків денатурує при нагріванні вище 50-60 °С. Але, наприклад, денатурація скоротливих білків м'язів починається вже за 45—50 °З, а яєчний білок денатурує за нормальної температури 60—70 °З. Білки деяких термофільних бактерій, що мешкають у гарячих джерелах, можуть повноцінно функціонувати за температур вище 90 °С!

Явище денатурації широко використовується у медицині, біохімічних дослідженнях, харчової промисловості та інших сферах діяльності.

Застосування таких антисептиків, як спирт, хлорамін, формалін тощо, ґрунтується на тому, що вони викликають денатурацію білків і, внаслідок цього, загибель мікроорганізмів. Те саме відбувається під дією високих температур при стерилізації медичних інструментів та матеріалів.Ультрафіолетове випромінювання використовується як денатуруючий агент для дезінфекції приміщень, промислового знезараження води і т.д.

Денатурацію білків може спричинити і приєднання до них іонів важких металів. При цьому вони міцно зв'язуються з денатурованим білком, що випадає в осад. Тому при харчовому отруєнні сполуками ртуті, свинцю, міді потерпілому якнайшвидше дають випити молоко або розчин яєчного білка для того, щоб обмежити подальше всмоктування токсичних речовин.

Осадження білків при денатурації також застосовується у лабораторній практиці. Воно дозволяє видаляти білки з різних рідин біологічного походження (наприклад, плазми крові, ліквору), що полегшує процеси виділення та аналізу інших речовин, що входять до складу таких рідин. Крім того, осадження білків використовується для визначення їхнього кількісного вмісту в біологічному матеріалі.

Денатурація знаходить застосування в харчовій промисловості, наприклад, для отримання сиру, желатину та ін. Теплова обробка продуктів харчування використовується не тільки для знищення мікроорганізмів, що містяться в них. Білки, що входять до складу харчових продуктів, денатурують, внаслідок чого вони легше розщеплюються травними ферментами і краще засвоюються організмом.

*Радикали ряду амінокислот, що входять до складу білкової молекули, містять основні та кислотні функціональні групи. Тому білки, як і амінокислоти, є амфотерними сполуками. Амфотерність надає білкам буферні властивості.

Так, у разі підвищення кислотності (тобто зі збільшенням концентрації іонів водню) пригнічується дисоціація карбоксильних груп, які у радикалах кислих амінокислот.У той же час аміногрупи основних амінокислот пов'язують надлишок іонів H + . За рахунок цього за певної величини pH молекула білка набуває позитивного заряду (рис. 4.6).

Зниження кислотності середовища посилює дисоціацію груп-СООН. При цьому вивільняються додаткові іони водню, і заряд білкової молекули стає негативним. Таким чином, білки здатні до певної міри підтримувати рівень рН середовища. Наприклад, альбуміни та глобуліни беруть участь у підтримці слаболужної реакції плазми крові (спільно з іншими буферними системами).

*При певному значенні pH кількість позитивно та негативно заряджених груп у молекулі білка стає однаковою, та її сумарний електричний заряд виявляється рівним нулю. Таке значення pH називають ізоелектричною точкою білка (Див. рис. 4.6). Кожен білок має певне значення ізоелектричної точки, що визначається амінокислотним складом. Ізоелектричні точки білків, у складі яких переважають залишки кислих амінокислот, розташовуються в області pH < 7, а білків, в яких переважають основні амінокислоти, - в діапазоні pH >7.

Більшість білків значення изоэлектрической точки перебуває у межах 5,5—7,0. Але, наприклад, для пепсину (ферменту шлункового соку) величина ізоелектричної точки дорівнює 1, а для сальміну (білка, що міститься в молоках сьомги) - майже 12.

Чим більше значення рН середовища відрізняється від ізоелектричної точки, тим більший заряд має білок. Через це між білковими молекулами існує електростатичне відштовхування, що перешкоджає їх злипанню (агрегації). В ізоелектричній точці сили відштовхування мінімальні. Через це білки найменш стійкі в розчині, їх молекули легко злипаються і випадають в осад.

Білки - біополімери, утворені залишками амінокислот. Амінокислоти, з'єднуючись пептидними зв'язками, утворюють поліпептидний ланцюг - первинну структуру білка. На її основі формуються складніші просторові структури — вторинна, третинна, четвертинна. За складом розрізняють прості та складні білки, залежно від форми молекул - фібрилярні та глобулярні. Під впливом низки чинників білки можуть денатурувати - втрачати свою природну структуру, що веде до втрати біологічної активності. Білки мають буферні властивості.

1. Охарактеризуйте рівні структурної організації білків. Які хімічні зв'язки зумовлюють існування та стабільність первинної, вторинної, третинної та четвертинної структур білків?

2. Чим прості білки відрізняються від складних? Фібрилярні від глобулярних? Наведіть приклади фібрилярних та глобулярних білків.

3. Як називається процес порушення природної структури білка, у якому зберігається його первинна структура? Дія яких факторів може спричинити порушення структури білкових молекул?

4. За рахунок чого білки мають буферні властивості? Як вони беруть участь у підтримці певної кислотності середовища?

5*. Доведіть, що просторова структура білка визначає його фізико-хімічні властивості та біологічні функції.

6*. Для поділу суміші білків на компоненти використовується метод електрофорезу: у гелі певної густини під дією електричного поля різні білкові молекули переміщаються з різними швидкостями. Внаслідок цього однакові молекули концентруються в певній ділянці гелю. Як ви думаєте, чому так відбувається?

Спостереження денатурації білка

Згадайте, як теплова обробка впливає на колір яєчного білка та його розчинність у воді.Вочевидь, що властивості білка змінюються внаслідок його денатурації під впливом високої температури.

Налийте в склянку трохи молока і додайте до нього 1-2 мл оцту (лимонного соку чи розчину лимонної кислоти).

● Як змінилася розчинність казеїну – основного молочного білка?

● Як ви вважаєте, що сталося з молекулами казеїну?

● Подібне явище відбувається і при звичайному скисанні молока. Згадайте, під впливом яких мікроорганізмів відбувається цей процес. Яка речовина є агентом, що денатурує?

За формою молекули, хімічним складом та біологічною функцією: класифікація білків

Білки є найважливішими біологічними молекулами, що виконують безліч функцій у живих організмах. Існує кілька підходів до їхньої класифікації, що дозволяють систематизувати великий клас цих сполук. У цій статті докладно розглянуто основні типи білків, їх будову та біологічні функції.

Класифікація білків за формою молекули

За формою білкових молекул розрізняють два основні типи - фібрилярні та глобулярні білки. Фібрилярні білки є витягнутими ниткоподібними молекулами, що складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, скріплених поперечними зшивками. До них відносяться колаген, еластин, кератин та інші білки, що виконують в основному структурні та опорні функції.

На відміну від них глобулярні білки мають компактно згорнуту структуру у вигляді клубка. Вони легко розчиняються у воді та виконують найрізноманітніші біологічні функції - ферментативну, транспортну, захисну, регуляторну та інші.

Таким чином, за формою молекул білки ділять на дві великі групи - фібрилярні та глобулярні. Перші переважно виконують структурні функції, тоді як другі відрізняються різноманіттям виконуваних функцій.

Хімічний склад білків: прості та складні білки

Білки за хімічним складом поділяються на дві великі групи - прості та складні. Прості білки складаються лише з амінокислот та не містять інших хімічних угруповань. До них відносяться ферменти, фібрилярні білки, а також білки, що виконують структурні та запасні функції:

На відміну від простих, складні білки, крім амінокислотних ланцюгів, містять додаткові простетичні групи. Це можуть бути іони металів, органічні барвники, вуглеводи, ліпіди, фосфатні групи та інші сполуки. Наявність цих груп визначає біологічні властивості білків.

Таким чином, класифікація білків на прості та складні заснована на відмінностях у їх хімічному складі та дозволяє виявити важливі структурно-функціональні особливості цих біополімерів.

Металопротеїни та їх функції

Металопротеїни – це білки, до складу яких входять іони металів. Найчастіше це іони заліза, міді, цинку, молібдену та інших перехідних металів. Вони координаційно пов'язані з атомами сірки з амінокислот цистеїн та метіонін, атомами азоту з гістидину або кисню з аспарагінової та глутамінової кислот.

• Гемоглобін містить залізо,
• цитохроми - залізо чи мідь,
• каталаза – залізо або марганець.

Метали виконують у металопротеїнах різні функції. По-перше, вони надають білкам певних фізико-хімічних властивостей. Так, наявність міді забезпечує синій колір пластоціаніну – білка, що бере участь у фотосинтезі.По-друге, іони металів безпосередньо беруть участь у каталітичних реакціях, прискорюючи їх у мільйони разів:

1. Наприклад, залізо в гемоглобіні зв'язує та транспортує кисень, а в пероксидазі окислює субстрат.
2. Цинк у карбоангідразі поляризує молекулу води, полегшуючи відщеплення протону.
3. Мідь у цитохром-с-оксидазі бере участь у переносі електронів у дихальному ланцюзі мітохондрій.

Таким чином, металопротеїни виконують найважливіші функції в обміні речовин та енергії. Їх вивчення сприяє кращому розумінню механізмів регуляції метаболічних процесів у клітинах та тканинах організму за різних фізіологічних та патологічних станів.

Хромопротеїни та їх роль у біологічних процесах

Хромопротеїни - це білки, до складу яких входять забарвлені органічні сполуки, які називаються хромофорами або простетичними групами. Найчастіше хромофорами є порфірини (гем) або ретиналь (вітамін А). Їхнє ковалентне зв'язування з білками надає останнім певного кольору та здатності поглинати світло.

1. Наприклад, гем у гемоглобіні обумовлює червоний колір крові, а ретинальний хромофор надає родопсину фіолетового кольору.
2. При цьому самі хромопротеїни можуть не яскраво вираженого забарвлення, але під дією світла вони змінюють свою просторову структуру, що запускає певні біохімічні реакції.

Хромопротеїни виконують такі функції:

• Беруть участь у поглинанні та перетворенні світлової енергії (зорові пігменти);
• Переносять та пов'язують ліганди (гемоглобін, цитохроми);
• Запускають сигнальні каскади у відповідь світловий вплив.

Найбільш важлива роль хромопротеїнів полягає в їхній участі в процесах фототрансдукції - перетворенні енергії квантів світла на електрохімічні сигнали в сенсорних системах живих організмів.Еволюційно першими системами фототрансдукції стали зорові пігменти – родопсин у тварин та бактеріородопсин у архей. Надалі такі системи з'явилися у рослин (фітохром) та грибів (опсини).

Крім природних пігментів, були отримані синтетичні хромопротеїни, в яких як простетичні групи використовуються різні синтетичні барвники. Такі хромопротеїни можуть застосовуватись у нанотехнологіях для створення молекулярних сенсорів, актуаторів, елементів оптичних та оптоелектронних схем.

Фосфорилювання білків та його регуляторна роль

Фосфорилювання та дефосфорилювання білків є важливим механізмом регуляції багатьох біологічних процесів. До фосфопротеїнів відносять білки, що містять залишки фосфорної кислоти, приєднані до гідроксильних груп амінокислот складноефірним зв'язком. Прикладом фосфопротеїну може бути білок молока казеїн, до складу якого входять залишки фосфорної кислоти та іони кальцію, необхідні для формування кісткової тканини організму, що росте.

Фосфорилювання та дефосфорилювання білків здійснюється ферментами кіназами та фосфатазами відповідно. Ці процеси є оборотними і є механізмом регуляції активності багатьох білків. Наприклад, деякі ферменти активні лише у фосфорильованій формі, а інші – тільки в дефосфорильованій. Таким чином, фосфорилювання дозволяє клітині швидко включати або вимикати активність певних білків у відповідь зміну умов.

Порушення процесів фосфорилювання та дефосфорилювання білків може призводити до розвитку патологічних станів. Наприклад, гіперфосфорилювання тау білка є однією з причин розвитку хвороби Альцгеймера. З іншого боку, таргетна модуляція активності кіназ і фосфатаз за допомогою лікарських препаратів відкриває перспективи лікування багатьох захворювань, пов'язаних з порушенням фосфорилювання білків.

Глікопротеїни: істинні та протеоглікани

Глікопротеїни – це білки, до складу яких входять вуглеводи, ковалентно пов'язані з поліпептидним ланцюгом. Вуглеводні компоненти надають цим білкам додаткові властивості та виконують різні функції. Глікопротеїни ділять на дві групи – справжні глікопротеїни та протеоглікани.

У справжніх глікопротеїнів вуглеводна частина зазвичай складається з олігосахаридних ланцюгів, що включають до 15-20 мономерів. У протеогліканів вуглеводний компонент набагато розгалуженіший і складається з сотень мономерів. Справжні глікопротеїни поширені і виконують різні функції. Вони входять до складу клітинних мембран, де беруть участь у міжклітинній взаємодії, клітинному розпізнаванні та передачі сигналів. Багато ферментів і транспортних білків також є глікопротеїнами. Особливо важлива роль глікопротеїнів в імунітеті - антитіла є глікозильованими імуноглобулінами. Вуглеводні ланцюги антитіл забезпечують їхню специфічність до певних антигенів.

Протеоглікани входять до складу сполучної тканини, надаючи їй міцність та пружність. Вони здатні зв'язувати та утримувати воду, забезпечуючи гідратацію тканин. Протеоглікани також важливі для регуляції процесів клітинної адгезії та міграції в ході ембріонального розвитку та загоєння ран.

Таким чином, глікопротеїни виконують різноманітні та важливі функції завдяки наявності вуглеводних компонентів у їх структурі. Їх вивчення представляє великий науковий та практичний інтерес для медицини, біотехнології та інших галузей.

Ліпопротеїни у складі клітинних мембран

Ліпопротеїни – це білки, ковалентно пов'язані з ліпідами. Вони відіграють важливу роль у структурі та функціонуванні клітинних мембран. Мембрани клітин та органел складаються з ліпідного бісла, в який вбудовані різні білки. Ліпопротеїни є інтегральними білками мембрани, що перетинають ліпідний бішар. Завдяки наявності гідрофобного ліпідного компонента ліпопротеїни міцно утримуються в мембрані і можуть вільно переміщатися в площині мембрани. Це важливо для їхнього функціонування.

Ліпопротеїни мембран виконують різні функції:

• Транспортні ліпопротеїни здійснюють перенесення речовин через мембрану. Наприклад, білок-переносник глюкози GLUT1.
• Рецепторні ліпопротеїни пов'язують сигнальні молекули (гормони, нейромедіатори) та ініціюють клітинну відповідь.
• Ферментативні ліпопротеїни каталізують реакції в мембрані або її поверхні.
• Структурні ліпопротеїни підтримують цілісність мембрани.

Порушення структури та функцій ліпопротеїнів призводить до серйозних захворювань. Мутації у генах ліпопротеїнових рецепторів є причиною гіперхолестеринемії, атеросклерозу та інших хвороб. Тому ліпопротеїни інтенсивно досліджуються як цілі для терапевтичного впливу. Модуляція їхньої активності відкриває шляхи для лікування багатьох захворювань, пов'язаних з порушенням ліпідного обміну та транспорту.

Таким чином, ліпопротеїни відіграють ключову роль у формуванні та підтримці функцій клітинних мембран, а їх вивчення важливе для медицини та фармакології.

Функціональна класифікація білків

Крім структурної класифікації, білки також підрозділяють по виконуваних ними функцій в організмі. Це функціональна класифікація білків.

Основні функціональні групи білків:

• Структурні білки - формують різні структури у клітинах та тканинах. Наприклад, колаген та еластин у сполучній тканині.
• Рухові білки - здійснюють рух та скорочення. Міозин та актин у м'язах.
• Транспортні білки – переносять речовини в організмі. Гемоглобін переносить кисень.
• Захисні білки – беруть участь в імунітеті та зсіданні крові. Антитіла, фібриноген.
• Рецепторні білки – зв'язують сигнальні молекули, запускаючи відповідь клітини.
• Гормони – регулюють фізіологічні процеси в організмі. Інсулін регулює вуглеводний обмін.
• Ферменти – каталізують біохімічні реакції у клітинах.

Порушення функцій тих чи інших білків призводить до серйозних захворювань. Мутації структурних білків викликають міодистрофію, мутації ферментів – спадкові хвороби обміну речовин. Вивчення функціональної класифікації білків дозволяє глибше зрозуміти їх роль організмі. Ці знання використовуються при розробці методів діагностики та лікування захворювань, пов'язаних із порушенням функцій певних білків.

Перспективи вивчення білків

Білки є надзвичайно важливим і різноманітним класом біологічних молекул. Незважаючи на досягнуті успіхи у вивченні структури та функцій білків, багато питань досі залишаються відкритими. Подальші дослідження у цій галузі можуть призвести до принципово нових відкриттів:

• Одним із найважливіших напрямів є вивчення просторової структури білків, у тому числі із застосуванням таких методів як рентгеноструктурний аналіз та ЯМР-спектроскопія.Знання тривимірної структури необхідне розуміння механізмів функціонування білків.
• Інше важливе завдання – встановлення взаємозв'язку між структурою та функціями білків. Ці дослідження ведуться із застосуванням біоінформатичних підходів, спрямованого мутагенезу та інших методів.
• Величезний інтерес представляє вивчення посттрансляційних модифікацій білків, таких як фосфорилювання, глікозилювання, убіквітінування та ін. Ці процеси дозволяють клітині гнучко регулювати властивості та функції білків.
• Ще один важливий напрямок - аналіз взаємодій між білками та їх організації у багатобілкові комплекси. Досліджуються методи спрямованої збірки таких комплексів для біотехнологічних та біомедичних застосувань.
• Дуже перспективним є застосування знань про білки в біоінженерії - для конструювання штучних білкових молекул із заданими властивостями.

Таким чином, комплексні дослідження білків сприятимуть розвитку фундаментальної науки та дозволять вирішити багато практичних завдань у медицині, сільському господарстві та біотехнології.