Які амінокислоти містяться в білку?

Розділ III. БІЛКИ

§ 6. АМІНОКИСЛОТИ ЯК СТРУКТУРНІ ЕЛЕМЕНТИ БІЛКІВ

Природні амінокислоти

Амінокислоти у живих організмах зустрічаються переважно у складі білків. Білки побудовані переважно двадцятьма стандартними амінокислотами. Вони є a-амінокислотами і відрізняються один від одного будовою бічних груп (радикалів), що позначаються буквою R:

Різноманітність бічних радикалів амінокислот грає ключову роль формуванні просторової структури білків, при функціонуванні активного центру ферментів.

Структура стандартних амінокислот наведена наприкінці параграфа табл.3. Природні амінокислоти мають очевидні назви, оперувати якими при записах структури білків незручно. Тому для них введені трилітерні та однолітерні позначення, які також представлені в табл.3.

Просторова ізомерія

У всіх амінокислот, крім гліцину, a-вуглецевий атом є хіральним, тобто. їм характерна оптична ізомерія. У табл. 3 хіральний атом вуглецю позначений зірочкою. Наприклад, для аланіну проекції Фішера обох ізомерів виглядають так:

Для їх позначення, як і вуглеводів, використовується D, L-номенклатура. До складу білків входять лише L-амінокислоти.

L-і D-ізомери можуть взаємно перетворюватися один на одного. Цей процес називається рацемізацією.

Цікаво знати! У білку зубів – дентині – L-аспарагінова кислота мимоволі рацемізується при температурі людського тіла зі швидкістю 0,10 % на рік. У період формування зубів у дентині міститься лише L-аспарагінова кислота, у дорослої людини в результаті рацемізації утворюється D-Апарагінова кислота. Чим старша людина, тим вищий вміст D-ізомеру. Визначивши співвідношення D-і L-ізомерів можна досить точно встановити вік. Так було викрито мешканців гірських селищ Еквадору, які приписували собі занадто великий вік.

Хімічні властивості

Амінокислоти містять аміно- та карбоксильну групи. Через це вони виявляють амфотерні властивості, тобто властивості і кислот та основ.

При розчиненні амінокислоти у воді, наприклад, гліцину, його карбоксильна група дисоціює з утворенням водню іону. Далі іон водню приєднується за рахунок неподіленої пари електронів у атома азоту до аміногрупи. Утворюється іон, в якому одночасно присутні позитивний та негативний заряди, так званий цвіттер-іон:

Така форма амінокислоти є переважною в нейтральному розчині. У кислому середовищі амінокислота, приєднуючи іон водню, утворює катіон:

У лужному середовищі утворюється аніон:

Таким чином, залежно від рН середовища амінокислота може бути позитивно зарядженим, негативно зарядженим та електронейтральним (при рівності позитивних і негативних зарядів). Значення рН розчину, у якому сумарний заряд амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричною точкою даної амінокислоти. Для багатьох амінокислот ізоелектрична точка лежить поблизу рН 6. Наприклад, ізоелектричні точки гліцину та аланіну мають значення 5,97 та 6,02 відповідно.

Дві амінокислоти можуть реагувати один з одним, внаслідок чого відщеплюється молекула води та утворюється продукт, який називається дипептидом:

Зв'язок, що з'єднує дві амінокислоти, має назву пептидного зв'язку. Якщо скористатися літерними позначеннями амінокислот, утворення дипептиду можна схематично представити так:

Аналогічно утворюються трипептиди, тетрапептиди і т.д.:

H₂N – ліз – ала – глі – СООН – трипептид

H₂N – трп – гіс – ала – ала – СООН – тетрапептид

H₂N – тир – ліз – глі – ала – лей – глі – трп – СООН – гептапептид

Пептиди, що складаються з невеликої кількості амінокислотних залишків, мають загальну назву олігопептиди.

Цікаво знати! Багато олігопептидів мають високу біологічну активність. До них відноситься ряд гормонів, наприклад, окситоцин (нанопептид) стимулює скорочення матки, брадикінін (нанопептид) пригнічує запальні процеси у тканинах. Антибіотик граміцидин С (циклічний декапептид) порушує регуляцію іонної проникності в мембранах бактерій і цим вбиває їх. Грибні отрути амманітину (октапептиди), блокуючи синтез білка, здатні викликати сильне отруєння у людини. Широко відомий аспартам - метиловий ефір аспартілфенілаланіну. Аспартам має солодкий смак та використовується для надання солодкого смаку різним продуктам, напоям.

Класифікація амінокислот

Існує кілька підходів до класифікації амінокислот, але найкращою є класифікація, заснована на будові їх радикалів. Виділяють чотири класи амінокислот, що містять радикали наступних типів; 1) неполярні (або гідрофобні); 2) полярні незаряджені; 3) негативно заряджені та 4) позитивно заряджені:

До неполярних (гідрофобних) відносяться амінокислоти з неполярними аліфатичними (аланін, валін, лейцин, ізолейцин) або ароматичними (фенілаланін і триптофан) R-групами і одна сірковмісна амінокислота - метіонін.

Полярні незаряджені амінокислоти порівняно з неполярними краще розчиняються у воді, більш гідрофільні, тому що їх функціональні групи утворюють водневі зв'язки з молекулами води. До них відносяться амінокислоти, що містять полярну НО-групу (серин, треонін і тирозин), HS-групу (цистеїн), амідну групу (глутамін, аспарагін) і гліцин (R-група гліцину, представлена ​​одним атомом водню, занадто мала, щоб компенсувати сильну полярність a-аміногрупи та a-карбоксильної групи).

Аспарагінова та глутамінова кислоти відносяться до негативно заряджених амінокислот. Вони містять по дві карбоксильні та по одній аміногрупі, тому в іонізованому стані їх молекули матимуть сумарний негативний заряд:

До позитивно заряджених амінокислот належать лізин, гістидин та аргінін, в іонізованому вигляді вони мають сумарний позитивний заряд:

Залежно від характеру радикалів природні амінокислоти також поділяються на нейтральні, кислі і основні. До нейтральних відносяться неполярні та полярні незаряджені, до кислих – негативно заряджені, до основних – позитивно заряджені.

Десять із 20 амінокислот, що входять до складу білків, можуть синтезуватися в людському організмі. Інші повинні бути у нашій їжі. До них відносяться аргінін, валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін та гістидин. Ці амінокислоти називаються незамінними. Незамінні амінокислоти часто входять до складу харчових добавок, використовуються як лікарські препарати.

Цікаво знати! Винятково важливу роль відіграє збалансованість харчування людини за амінокислотами. При нестачі незамінних амінокислот у їжі організм саморуйнується.При цьому страждає насамперед головний мозок, що призводить до різних захворювань центральної нервової системи, психічних розладів. Особливо вразливий молодий організм, що росте. Так, наприклад, при порушенні синтезу тирозину з фенілаланіну у дітей розвивається тяжке захворювання на фінілпіровиноградну олігофренію, що викликає важку розумову відсталість або загибель дитини.

Яєчний білок - вміст амінокислот

Зміст незамінних та замінних амінокислот яєчного білка показано в таблиці та діаграмі.

BCAA Амінокислоти - комплекс з трьох незамінних амінокислот: лейцин (1,016 г), ізолейцин (0,661 г) і валін (0,809 г) - сумарний вміст 2,486 г в 100 г яєчного білка. Креатин - важлива для спортсменів речовина, що може синтезуватися організмом самостійно з 3-х амінокислот: гліцин (0,413 г), аргінін (0,648 г) і метіонін (0,399 г) - у сумі складають 1,460 г на 100 г яєчного білка.

Структурна біохімія - Навчальний посібник А. Безсоліцина 2015

Амінокислоти містять як функціональні групи аміногрупу та карбоксильну групу (Малюнок 57). В α-амінокислотах обидві вони пов'язані з тим самим (α) вуглецевим атомом. У природі існує близько 300 амінокислот, однак у білках виявлено лише 20 з них.В результаті повного гідролізу білків вивільняється 20 L-α-амінокислот. Одні й ті ж 20 амінокислот присутні в білкових молекулах усіх форм життя - рослин, тварин та мікроорганізмів. Однак у ряді білків зустрічаються похідні деяких амінокислот, що утворюються після включення звичайних амінокислот в молекулу білка. За винятком гліцину, у якого R - це атом водню, у всіх амінокислот чотири групи, пов'язані з -вуглецевим атомом, різні. Завдяки тетраедричному розташуванню чотирьох різних груп щодо α-вуглецевого атома амінокислота має оптичну активність (здатність повертати площину поляризації плоско-поляризованого світла). Одні амінокислоти, що входять до складу білків, є (при рН 7,0) правообертальними, а інші - лівообертальними, проте всі вони мають абсолютну конфігурацію L-гліцеральдегіду і тому є L-α-амінокислотами. Треонін та ізолейцин містять по 2 хіральні центри, отже, існує по 4 стереоізомери кожної з цих амінокислот. У білках міститься лише один із них. Оптична стереоізомерія має дуже велике значення для реалізації механізмів біохімічних процесів.

L-α-Амінокислоти - мономери, з яких побудовані пептиди та білки. Лише двадцять амінокислот — звані білкові амінокислоти — вбудовуються в полипептидную ланцюг під час трансляції. Надалі в результаті реакцій посттрансляційної модифікації деякі з них перетворюються на інші амінокислотні залишки (наприклад, цистеїн - на цистин, серії - на фосфосерин тощо). У природі зустрічається набагато більше амінокислот.Наприклад, безліч «небілкових» амінокислот міститься в пептидних антибіотиках, синтез яких протікає по нематричному механізму, ціла низка «небілкових» амінокислот бере участь у процесах обміну. Такі, зокрема, гомосерин, аргінін янтарна кислота, напівальдегід аспарагінової кислоти - проміжні продукти біосинтезу білкових амінокислот, азетидинкарбонова кислота - звичайний компонент клітинного соку рослин, таурин знаходиться в жовчі у складі кон'югатів жовчних кислот нейромедіатор, у фібрилярному білку сполучної тканини колагені зустрічаються мінорні амінокислоти 4-оксипролін та 5-оксилизин, у м'язовому білку міозині - N-метиллізин. Широко поширене фосфорилювання гідроксильних груп залишків серину, треоніну та тирозину. Набагато складніша будова має амінокислота десмозин, що входить до складу білка еластину. Десмозин є 4 молекули головної амінокислоти лізину, з'єднані своїми R-групами. В результаті утворюється заміщене піридинове кільце (ніби чотири молекули лізину, що відходять від одного центру). Наслідком є ​​утворення поперечних зв'язків між поліпептидними ланцюгами білка. Особливість десмозину - здатність розтягуватися у двох напрямках, що сприяє еластичності сполучної тканини тощо. буд.

Білкові амінокислоти вбудовуються в білок на рибосомі, таких амінокислот було виявлено 20 (21, якщо враховувати селенцистеїн).

Небілкові амінокислоти не вбудовуються на рибосомі та некодуються в геномі, на відміну від білкових.Небілкові амінокислоти виконують масу інших функцій і до складу білків можуть не входити, але можуть зустрічатися поліпептидах, але не в результаті матричного синтезу на рибосомі, а після модифікацій.

Рисунок 57. Загальна формула білкових амінокислот

Усі білкові амінокислоти є L-α-амінокислотами.

Білкові амінокислоти класифікуються за властивостями їх радикалів: амінокислотні залишки з гідрофобними ланцюгами, нейтральні гідрофільні амітракислоти, амінокислоти, що містять ароматичні радикали, основні, кислотні бічні ланцюги (Малюнок 58).

58. Структурні формули білкових амінокислот. Пролін – імінокислота, Аспарагінова та Глутамінова кислота – кислотні амінокислоти, Лізін, Аргінін, Гістидин – основні амінокислоти.

Амінокислотні залишки з гідрофобними ланцюгами різної геометрії дозволяють сформувати компактне внутрішнє ядро, що стабілізує структуру білка, організувати гідрофобні контакти з лігандами. Гліцин, позбавлений бічного радикала, не замінний при зближенні пептидних ланцюгів, що забезпечує їх повороти.

Гідрофільні нейтральні амінокислоти – серії, треонін, аспарагін, глутамін – беруть участь в утворенні системи водневих зв'язків, забезпечують гідратацію білка. Бічні ланцюги, що містять іоногенні групи (залишки глутамінової та аспарагінової кислот, гістидину, лізину та аргініну), крім утворення водневих зв'язків беруть участь в іонних взаємодіях як усередині білка, так і з іншими молекулами. Залишки цистеїну відкривають можливість участі білка в окислювально-відновних процесах, а також є попередниками залишків цистину, утворюючи дисульфідні містки — додаткові фактори стабілізації білкової структури.

Малюнок 59.Структура небілкових амінокислот. А – оксилизин, Б – метиллізин, В – оксипролін, Г – десмозин.

У той самий час мушу помітити, що різноманіття функціональних груп білкових амінокислот менш велике. Проте їх хімічні можливості різко збагачуються у межах специфічної білкової структури з допомогою освіти просторово організованих ансамблів. І все ж для багатьох завдань функціональних груп білка недостатньо, для їх вирішення залучаються ліганди, що специфічно зв'язуються ними, — іони металу, хромофорні групи, коферменти і т.п.

Фізичні властивості амінокислот

Розчинність амінокислот визначається її радикалом, його гідрофобність зменшує розчинність амінокислоти. Жодна з головних амінокислот не поглинає світло у видимій ділянці, лише три з них поглинають світло у близькому ультрафіолеті. Найбільш сильно поглинає триптофан (максимум поглинання близько 280 нм), значно слабший за тирозин (280 нм) і ще слабший за фенілаланін (близько 260 нм). Більшість білків містить тирозин, тому найпоширенішим методом визначення концентрації білків є вимірювання оптичної щільності при 280 нм. Цистин має слабке поглинання при 240 нм завдяки дисульфідній групі. Усі амінокислоти поглинають у далекому ультрафіолеті (

Малюнок 60. Спектри поглинання амінокислот

Хімічні властивості амінокислот

Кислотно-основні властивості

Кислотно-основні властивості амінокислот визначає одночасну присутність у їх структурі амінної та карбоксильної груп, які, будучи гранично зближені, глибоко впливають одна на одну. У нейтральному середовищі, у досить широкому діапазоні рН, α-амінокислоти існують як біполярні іони, тому звичайний запис формули амінокислот, наприклад, гліцину - NH₂-CH₂-С00H, Умовна. Правильніше було б писати для нейтральних розчинів NH₃ + - CH₂-C00 - .

Саме в такій формі біполярних іонів — цвіттер-іонів (застаріла назва «бетаїноподібна структура») — амінокислоти існують у нейтральних розчинах та кристалах. Вплив позитивно зарядженої амонійної групи в α-положенні робить α-карбоксильну групу значно сильнішою в порівнянні з карбоксилом аліфатичних кислот. Так, якщо РК_а оцтової кислоти (рН, при якому дисоціація проходить наполовину) становить 4,7, то у гліцину рК_а карбоксилу дорівнює 2,34. Приблизно такі ж величини РК_а властиві карбоксильним групам інших α-амінокислот. Зрозуміло, карбоксильні групи, віддалені від α-амонійної, наприклад карбоксил аспарагінової або глутамінової кислот, не відчувають такого значного впливу позитивного заряду і за своїми кислотними властивостями, за здатністю віддавати і приймати протон наближаються до звичайних жирних кислот. Тіолова або сульфгідрильна група цистеїну і оксигрупа тирозину мають дуже слабкі кислотні властивості. При рН=7 SH-група іонізована приблизно на 8%, ОН-група - на 0,01%.

Так само α-аміногрупа в α-амінокислотах зазнає впливу карбоксилат-аніону, приєднаного до того ж вуглецевого атома, і стає значно менш основною, ніж аміногрупа первинних аліфатичних амінів — її рК._а дорівнює 9,6 - 9,7 на відміну від 10,7 для етиламіну. Вплив карбоксильної групи на властивості аміногрупи, зокрема на її основність, падає в міру зростання відстані між ними, тому ε-аміногрупа лізину практично не відрізняється за хімічними характеристиками від аліфатичних амінів, її рК_а дорівнює 10,5.

Малюнок 61.Зміна заряду амінокислоти в залежності від pH

Якщо до нейтрального розчину -амінокислоти, що містить біполярні іони, додавати кислоту, збільшуючи концентрацію іонів водню, останні будуть приєднуватися до карбоксилатних груп, перетворюючи їх на незаряджені карбоксильні групи. При цьому амінокислота, в якій заряди спочатку були компенсовані, придбає сумарний позитивний заряд, зокрема в електричному полі вона переміщатиметься до катода.

Навпаки, якщо знижувати концентрацію іонів водню, додаючи луг, гідроксильні іони будуть реагувати з -амонійними групами, відщеплюючи протон і переводячи їх в незаряджені аміногрупи. В результаті амінокислота набуде сумарного негативного заряду, і в електричному полі переміщатиметься до анода. Значення рН, у якому як амінна, і карбоксильная групи амінокислоти повністю заряджені і. заряди скомпенсовані, називають ізоелектричною точкою (p_i). Для - α-амінокислот, які не мають іоногенних груп у бічному ланцюгу, величина pi дорівнює напівсумі рК_а α-амінної та α-карбоксильної груп. Якщо амінокислота містить додаткові іоногенні групи, при розрахунку p_i слід враховувати їхній внесок (Малюнок 61).

Хімічні реакції амінокислот

Ці реакції поділяють на характерні для (α-аміногруп, α-карбоксильних груп, що протікають за спільною участю обох угруповань і реакції за участю груп у складі радикалу).

Малюнок 62. Хімічні реакції амінокислот. А-формольне титрування, Б-ацилювання похідними кислот

Реакції аміногруп.

У цілому нині ці реакції аналогічні реакціям аліфатичних амінів.

1 Формольне титрування.Взятий надлишок формальдегід легко з'єднується з вільними (непротонованими) аміногрупами з утворенням метилольних похідних. В результаті амінокислота в ізоелектричній точці віддає протон аміногрупи цвіттер-іона. Звільнені протони можуть бути відтитровані NaOH до появи фарби фенолфталеїну (рН 8,0). Формольне титрування – аналітичний метод визначення вмісту амінокислот (Малюнок 62, А).

2 Ацилювання активованими похідними кислот у присутності основи, що зв'язує кислоту, що виділяється, протікає досить легко. До таких реакцій, наприклад, відносять: ацилування амінокислот оцтовим ангідридом (Малюнок 62, Б).

3. Дансилирование - реакція з хлоратидридом метиламінонафталінсулъфокислоти (дансилхлоридом), - що дозволяє перетворити амінокислоту на флуоресцирующее з'єднання (Малюнок 63, А).

Малюнок 63. Хімічні реакції амінокислот. А-дансилування, Б-арілювання, У-реакція з альдегідами

4. Подібно протікає арілювання дуже активним 1-фтор-2,4-динитробензолом - реакція динітрофенілювання, що відіграла велику роль у визначенні структури пептидів (Малюнок 63, Б).

5. Реакція аміногрупи з альдегідами призводить до утворення ненасиченої сполуки - так званої основи Шиффа, в якій основність азоту істотно знижена (Малюнок 63, В). Ця реакція оборотна, і в кислому середовищі альдегід відщеплюється з регенерацією амінокислоти. Для основи Шифф характерна близькість подвійного зв'язку до асиметричного центру, що може сприяти рацемізації амінокислоти за рахунок міграції подвійного зв'язку до атома вуглецю. Гідрування подвійного зв'язку в основі Шиффа, наприклад, боргідридом натрію, стабілізує зв'язок С - N.Утворення основи Шиффа є якісної реакцією виявлення амінокислот, але часто ця реакція відбувається у клітинах, під час метаболізму амінокислот.

6. До аналітично важливих реакцій з карбонільними сполуками відносять взаємодію амінокислот з трикетогідриндегідратом (нінгідрином) (Малюнок 64, А). На цій реакції ґрунтується як якісне, так і кількісне визначення амінокислот (у тому числі в автоматичних аналізаторах).

Малюнок 64. Хімічні реакції амінокислот. А-реакція з нінгідрином, Б-реакція з фталевим альдегідом

7. Флуоресцентні похідні утворюються при реакції α-амінокислот з о-фталевим альдегідом у присутності меркаптоетанолу. Ця реакція дозволяє визначати дуже малі, порядку пікомолей, кількості амінокислот (Малюнок 64, Б).

Реакції карбоксильних груп

Ці реакції амінокислот до певної міри відповідають реакціям аліфатичних карбонових кислот. Етерифікація протікає у безводних спиртах у присутності кислотних каталізаторів. Так, фенілаланін етерифікується майже кількісно у безводному метанолі в присутності соляної кислоти або (краще) тіонілхлориду. Ефіри амінокислот - важливі вихідні речовини для пептидного синтезу - можуть гідролізуватися, особливо в лужному середовищі (реакція омилення). Обробка ефірів амінокислот безводним аміаком перетворює їх на аміди. Для тимчасового захисту α-карбоксильних груп, необхідного при пептидному синтезі, їх перетворюють на трет-бутилові ефіри шляхом реакції з ізобутиленом у присутності сірчаної кислоти. Такі ефіри стійкі у слаболужних середовищах, але вибірково розщеплюються кислотами з регенерацією вільної карбоксильної групи.

Реакції із спільною участю α-амінної та карбоксильної груп

1 Солі амінокислот з деякими іонами металів, зокрема з іонами двовалентної міді, нікелю, кобальту, утворюються за участю як карбоксилат-іона (іонний зв'язок), так і аміногрупи (координаційний зв'язок), причому виникають дуже стійкі біциклічні (клішнеподібні), або структури, в яких іон металу координований з двома молекулами амінокислоти, наприклад мідна сіль лізину, в освіті якої беруть участь карбоксильна та амінна група при вуглецевому атомі (Малюнок 65). ε-Аміногрупа в комплекс не входить і залишається вільною, що може бути використане для проведення реакцій, що специфічно зачіпають тільки віддалену аміногрупу. Такі комплекси інтенсивно забарвлені, наприклад, комплекси міді з амінокислотами — у фіолетово-блакитний колір. Така реакція називається біуретовою.

Малюнок 65. Освіта хелатного комплексу

2. Відомі реакції, що переводять амінокислоти за участю як амінної, так і карбоксильної груп циклічні структури. Так фосген перетворює α-амінокислоти на так звані N-карбоксиамідриди, що легко полімеризуються з відщепленням С0₂ та утворенням поліамінокислот.

3. Дуже важлива реакція амінокислот з фенілізотіоціанатом, яка спочатку призводить до похідного за α-аміногрупою — фенілтіокарбаміл-амінокислотою (Малюнок 66). Фенілтіокарбаміламінокислоти та деякі їх аналоги інтенсивно поглинають в ультрафіолетовому світлі, що використовують при кількісному визначенні амінокислот методом високоефективної рідинної хроматографії. Обробка кислотами призводить до внутрішньомолекулярної циклізації фенілтіокарбаміламінокислоти з утворенням фенілтіог'дантоїну.Ці похідні амінокислот відіграють у аналізі первинної структури білка.

Малюнок 66. Реакція амінокислот з фенілізотіоціанатом

4. Дві молекули однієї і тієї ж або різних амінокислот можуть ковалентно зв'язуватися один з одним за допомогою заміщеного амідного зв'язку, званого пептидний з освітою дипептиду. У дипептиді, що утворився, залишається по одній вільній (отже, реакційноздатній) амінній і карбоксильній групі. Тому до дипептиду з утворенням пептидного зв'язку послідовно можуть приєднуватися інші амінокислоти, утворюючи три-, тетра-, … оліго- та поліпептиди. У водному середовищі рівновагу цієї реакції зрушено у бік утворення вільних амінокислот. Синтез як in vivo, так і in vitroздійснюється непрямим шляхом після активації взаємодіючих груп (частіше карбоксилу). Наприклад, можна амінокислоти спочатку перетворити на хлорангідриди, а з них вже отримати пептиди. Саме таким шляхом е. Фішер синтезував пептиди завдовжки до 20 амінокислот. Продукти мали властивості, спільні з білками і продуктами їх гідролізу, що й послужило доказом справедливості теорії пептидної будови білків. В даний час розроблено методи синтезу поліпептидів довільної довжини та складу.

Реакції груп радикалів, що входять до складу.

1. Реакція Фолю на сірковмісні амінокислоти. При тривалому нагріванні рідина, що містить сірковмісні амінокислоти (цистеїн, цистин, метіонін) і білки, в яких присутні ці амінокислоти, буріє, і випадає чорний осад сірчистого свинцю (Малюнок 67, А, Б).

Малюнок 67. Хімічні реакції амінокислот. А, Б-реакція Фоля, У-ксантопротеїнова реакція

Реакція протікає у два етапи.1-й етап - відщеплення SH-груп амінокислоти та перехід сірки з органічної сполуки в неорганічну. 2-й етап - якісне виявлення іонів сірки у розчині. З функціональних груп, що входять до радикалів амінокислот, відзначимо дуже реакційну сульфгідрильну групу цистеїну. Вона легко окислюється з утворенням дисульфіду (цистину). При дії слідових кількостей важких металів утворюються меркаптиди. Оскільки SH-група входить до складу активних центрів багатьох ферментів, обробка важкими металами (наприклад, Ag, Hg) призводить до інактивації ферментів.

2. Ксантопротеїнова реакція. За наявності у розчині циклічних амінокислот або білків, у яких присутні ці амінокислоти, з'явиться жовте фарбування за рахунок нітрування бензольного кільця (Малюнок 67, В).

Функції амінокислот

Функції білкових амінокислот:

Входять до складу білків, білкові амінокислоти вбудовуються в поліпептидний ланцюг на рибосомі. Вони закодовані у геномі.

Входять до складу пептидних антибіотиків, гормонів.

Беруть участь у обмінних процесах

Входять до складу пептидних антибіотиків, гормонів.

Функції небілкових амінокислот:

Ціла низка «небілкових» амінокислот бере участь у процесах обміну. Такі, зокрема, гомосерин, аргінін янтарна кислота, напівальдегід аспарагінової кислоти – проміжні продукти біосинтезу білкових амінокислот, азетидинкарбонова кислота – звичайний компонент клітинного соку рослин, таурин знаходиться у жовчі у складі кон'югатів жовчних кислот.

γ-аміномасляна кислота (ГАМК) - нейромедіатор.

Маса модифікованих амінокислот входить до складу білків, змінюючи їх властивості

Небілкові амінокислоти входять до складу антибіотиків, токсинів та муреїну, що утворює клітинні стінки бактерій.

Біологічна бібліотека – матеріали для студентів, вчителів, учнів та їх батьків.

Наш сайт не претендує на авторство розміщених матеріалів. Ми лише конвертуємо у зручний формат матеріали, які знаходяться у відкритому доступі та надіслані нашими відвідувачами.

Якщо ви володієте авторським правом на будь-який розміщений у нас матеріал і маєте намір видалити його або отримати посилання на місце комерційного розміщення матеріалів, зверніться для погодження до адміністратора сайту.

Дозволяється копіювати матеріали з обов'язковим гіпертекстовим посиланням на сайт, будьте вдячними ми витратили багато зусиль, щоб привести інформацію у зручний вигляд.