Клітина як носій життя:
Структура та види білків

Поліпептидні ланцюги мають ще один вид ковалентних зв'язків - дисульфідні:

Крім того, в білковій молекулі існують нековалентні водневі зв'язки, які можуть виникати між пептидними групами, між карбоксильною та гідроксильною групами. У білках є так звані гідрофобні зв'язки, що виникають при взаємодії і зближенні неполярних частин поліпептидних ланцюжків, що супроводжуються зменшенням числа молекул води, що оточують білкову молекулу.

Нарешті, в молекулі білка існують електростатичні взаємодії між групами, які несуть електричні заряди.

У кожній молекулі білка, побудованої з 20 різних амінокислот, загальна кількість амінокислотних залишків становить сотні і навіть тисячі.

Первинна структура. Кожному виду білка суворо індивідуально притаманні певний склад і послідовність амінокислот поліпептидної ланцюга; будь-яка ланка ланцюга – це певна амінокислота. Послідовність амінокислотних залишків у білковій молекулі та структуру, що підтримується ковалентними зв'язками, називають первинною структурою білка. Усі існуючі в природі білки розрізняються за первинною структурою. Первинна структура кожного індивідуального білка зберігається в поколіннях, тобто закріплена генетично завдяки передачі спадкової інформації.

Число можливих первинних структур молекул білка практично необмежено, Каталітичні властивості того чи іншого білка залежать від його первинної структури, і для функціонування білка-каталізатора необхідне певне поєднання амінокислот.

Вторинна структура. Просторова конфігурація (конформація) поліпептидного ланцюга білка створюється завдяки виникненню додаткових зв'язків — «водневих містків», які утворюються як у межах одного поліпептидного ланцюга, так і між ланцюгами. Водневі зв'язки виникають у результаті відносно слабких зв'язків між атомами водню і вільною парою - електронів негативного елемента поліпептидного ланцюга білка, наприклад, між водневим атомом >NH-групи одного пептидного зв'язку та атомами кисню >СО-групи інший:

Якщо водневі зв'язки утворюються в межах одного поліпептидного ланцюга, вона закручується в спіраль; водневі зв'язки стабілізують спіральну конформацію поліпептидного кола. При утворенні водневих містків між двома пептидними ланцюгами утворюються структури складчастого типу. Багато водневих зв'язків забезпечує високу стабільність молекули білка.

Третинна структура. Спіральні поліпептидні ланцюги жорстко фіксуються за рахунок взаємодії бічних груп, амінокислот, набуваючи специфічної для кожного білка просторової структури (конформації). Це третинна структура білка. Залежно від розташування поліпептидних ланцюгів форма молекул білка може варіювати від фібрилярної (витягнутої, ниткоподібної) до глобулярної (округлої).

Четвертична структура. Під четвертинною структурою білків розуміють структурний зв'язок двох або кількох просторово організованих поліпептидних ланцюгів, які, поєднуючись, утворюють біологічно активну молекулу. Молекули багатьох білків складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, субодиниць, з'єднаних між собою непептидними зв'язками: водневими, іонними або гідрофобними, які утворюють четвертинну структуру.Якщо взаємне розташування субодиниць буде зміщено, це може викликати різні зміни функції білка.

Всі види структури білка мають велике значення для прояву каталітичної активності ферменту та регуляторної дії ферментів у клітині.

Нативна конформація білка при нагріванні чи різкому підкисленні середовища може змінюватися: порушується вторинна, третинна чи четвертинна структура, і утворюється безладний клубок, тобто. відбувається денатурація білка, яка супроводжується розривом ковалентних зв'язків. Проте зміна структури білка пов'язані з зміною реактивності окремих хімічних угруповань, яких залежить каталітичні властивості ферменту. В результаті може втрачатися активність ферменту.

Білки розрізняються як за амінокислотним складом, так і формою молекул. За формою молекули всі білки поділяються на фібрилярні (ниткоподібні) і глобулярні (кулясті). . Протеїни розрізняються по розчинності у воді та у водних розчинах.

Альбуміни – розчиняються у воді. До них відносяться: овальбумін - білок яєць, лейкозин, що міститься в зародку пшеничного зерна, легумелін - у насінні гороху. Багато альбумінів у зелених частинах рослин.

Глобуліни – розчиняються у слабких водних розчинах різних солей. У насінні гороху міститься легумін, у насінні квасолі фазеолін, у насінні конопель — едестин, у насінні сої — гліцинін і т.д.

Проламіни - розчиняються в 60-80%-ному водному етиловому спирті.У насінні пшениці знаходиться гліадин, у насінні ячменю — гордеїн, у насінні кукурудзи — зеїн, у насінні вівса — авенін, у насінні сорго — окупант.

Глютеліни - містяться в насінні злаків і в зелених частинах рослин. Розчиняються в 0,2%-ної лугу.

Фосфопротеїни мають у своєму складі фосфорну кислоту, наприклад казеїн — основний білок молока.

Протаміни - на 70-80% складаються з лужних амінокислот: аргініну, гістидину та лізину. Молекулярна маса трохи більше 10`000. Добре розчиняються у воді, у кислому та нейтральному середовищах. Знаходяться у ядрах клітин.

Гістони містять ті ж основні амінокислоти, що і протаміни, майже не включають триптофану. Молекулярна маса від 5000 до 37`000. У ядрах клітин (у хромосомах) утворюють із ДНК комплекс — нуклеогістон. Вважають, що приєднання гістону до ДНК та відщеплення від неї можуть регулювати синтез РНК та біосинтез білка.

До групи протеїдів входять такі білки.

Ліпопротеїди - як небілкова група містять ліпіди (ліпопротеїди складають основу всіх мембранних структур клітини).

Хромопротеїди – сюди відноситься, наприклад, гемоглобін крові, де білок глобін пов'язаний з простетичною групою гемом, що містить залізо.

Глікопротеїди містять як простетичну групу якийсь високомолекулярний вуглевод, ковалентно пов'язаний із залишками аспарагіну, треоніну, серину, оксилізину або оксипроліну і молекули білка.

До глікопротеїдів відносяться деякі ферменти (пероксидаза, глюкозооксидаза), запасний білок насіння квасолі віцелін, рицин (отруйний білок) з насіння рицини, білки лектини з насіння канавалії мечоподібної, сої, пшениці. Лектини є функціональними компонентами мембран плазмалеми та клітинних органел: мітохондрій, пластид, ядра.Присутність цих білків у складі бислойной ліпідної мембрани плазмалеми збільшує її іонну провідність. Лектини є специфічними білковими реагентами цукру і успішно використовуються щодо поверхні клітин. Вони мають унікальну здатність викликати аглютинацію еритроцитів. Деякі лектини мають мітогенну активність — стимулюють мітоз.

Білок лектин-тетрамер, що складається з субодиниць з молекулярною масою 27500, при pH≤5,8 дисоціює на димери. Певні ділянки молекули лектину пов'язують іони Ca 2+ та Mn 2+ . Утворення лектиноподібних білків можуть бути компонентами систем, відповідальних за «впізнавання» клітин; можливо, вони з'єднують клітинні поверхні один з одним, пов'язуючи полісахаридні групи двох сусідніх клітин, зокрема, так може відбуватися «впізнавання» бульбочковими бактеріями клітин коренів бобових рослин та утворення бульбочок. Це відноситься також до взаємовідносин організмів при паразитизмі, сумісності тканин, щеплення, взаємодії клітин при заплідненні. Нарешті, слід зазначити, що білки глікопротеїди, що входять до складу сироватки антарктичних риб, виявляються надзвичайно ефективними антифризами.

Нуклеопротеїди – білок пов'язаний з нуклеїновою кислотою. Знаходяться у клітинних ядрах та цитоплазмі.

Слід зазначити значення білка як важливого та цінного продукту харчування. Пшеничний хліб високої якості виходить із борошна так званої «сильної» пшениці. Це сорти м'якої-пшениці Миронівська 808, Безостою 1, Миронівська ювілейна.

У сортів сильної пшениці зерно на зламі склоподібне, характеризується високим вмістом міцної еластичної клейковини (в борошні — 8-18%).

Клейковина – це комплекс білкових речовин: гліадину та глютеніну. Клейковина сильної пшениці відрізняється міцністю внутрішньомолекулярних зв'язків та здатністю молекул білка асоціюватись у агрегати.

Склад сухої клейковини, %: гліадину - 44, глютеніну - 41, інших білків - 5, жирів. - 2, цукрів - 2, клітковини і: крохмалю - 6.

• Хімічний склад клітини
• Субмікроскопічна будова клітини
• Структура та види білків
• Ліпіди
• Вуглеводи
• Мінеральні речовини та іонний склад клітини
• Колоїдні властивості цитоплазми

Які типи білків бувають?

§ 10. КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

Існує кілька підходів до класифікації білків: за формою білкової молекули, за складом білка, за функціями. Розглянемо їх.

Класифікація за формою білкових молекул

За формою білкових молекул розрізняють фібрилярні білки та глобулярні білки.

Фібрилярні білки є довгими ниткоподібними молекулами, поліпептидні ланцюги яких витягнуті вздовж однієї осі і скріплені один з одним поперечними зшивками (рис. 18,б). Ці білки відрізняються високою механічною міцністю, нерозчинні у воді. Вони виконують головним чином структурні функції: входять до складу сухожиль і зв'язок (колаген, еластин), утворюють волокна шовку та павутиння (фіброїн), волосся, нігті, пір'я (кератин).

У глобулярних білках один або кілька поліпептидних ланцюгів згорнуті в щільну компактну структуру клубок (рис. 18, а). Ці білки, як правило, добре розчиняються у воді. Їхні функції різноманітні. Завдяки їм здійснюються багато біологічних процесів, про що докладніше буде викладено нижче.

Мал. 18. Форма білкових молекул:

а – глобулярний білок, б – фібрилярний білок

Класифікація за складом білкової молекули

Білки за складом можна поділити на дві групи: прості і складні білки. Прості білки складаються лише з амінокислотних залишків та не містять інших хімічних складових. Складні білки, окрім поліпептидних ланцюгів, містять інші хімічні компоненти.

До простих білків відносяться РНКаза та багато інших ферментів. Фібрилярні білки колаген, кератин, еластин за своїм складом є простими. Запасні білки рослин, що містяться в насінні злаків, – глутеліни, і гістони – білки, що формують структуру хроматину, також належать до простих білків.

Серед складних білків розрізняють металопротеїни, хромопротеїни, фосфопротеїни, глікопротеїни, ліпопротеїни та ін. Розглянемо ці групи білків докладніше.

Металопротеїни

До металопротеїнів відносять білки, у складі яких є іони металів. У молекулах зустрічаються такі метали, як мідь, залізо, цинк, молібден, марганець та інших. Деякі ферменти за своєю природою є металлопротеинами.

Хромопротеїни

У складі хромопротеїнів як простетична група присутні пофарбовані сполуки. Типовими хромопротеїнами є зоровий білок родопсин, що бере участь у процесі сприйняття світла, та білок крові гемоглобін (Hb), четвертинна структура якого розглянута у попередньому параграфі. До складу гемоглобіну входить гем, що є плоскою молекулою, в центрі якої розташований іон Fe 2+ (рис. 19). При взаємодії гемоглобіну з киснем утворюється оксигемоглобін. В альвеолах легень гемоглобін насичується киснем. У тканинах, де вміст кисню незначний, оксигемоглобін розпадається з виділенням кисню, який використовується клітинами:

Гемоглобін може утворювати сполуку з оксидом вуглецю (II), яка називається карбоксигемоглобіном:

Карбоксигемоглобін не здатний приєднувати кисень. Ось чому відбувається отруєння чадним газом.

Гемоглобін та інші гемовмісні білки (міоглобін, цитохроми) називають ще гемопротеїни через наявність у складі гема (рис. 19).

Фосфопротеїни

Фосфопротеїни у своєму складі містять залишки фосфорної кислоти, пов'язані з гідроксильною групою амінокислотних залишків складноефірним зв'язком (рис. 20).

Мал. 20. Фосфопротеїн

До фосфопротеїнів відноситься білок молока казеїн. До його складу входять як залишки фосфорної кислоти, а й іони кальцію. Фосфор і кальцій необхідні організму, що росте, у великих кількостях, зокрема, для формування скелета. Крім казеїну, у клітинах багато інших фосфопротеїнів. Фосфопротеїни можуть зазнавати дефосфорилування, тобто. втрачати фосфатну групу:

Дефосфорильовані білки можуть бути за певних умов знову фосфорильовані. Від наявності фосфатної групи у молекулі залежить їх біологічна активність. Одні білки виявляють свою біологічну функцію у фосфорильованому вигляді, інші – у дефосфорильованому. За допомогою фосфорилювання – дефосфорилювання регулюються багато біологічних процесів.

Ліпопротеїни

До ліпопротеїнів відносяться білки, що містять ковалентно пов'язані ліпіди. Ці білки зустрічаються у складі клітинних мембран. Ліпідний (гідрофобний) компонент утримує білок у мембрані (рис. 21).

Мал. 21. Ліпопротеїни у клітинній мембрані

До ліпопротеїнів відносять також білки крові, що беруть участь у транспорті ліпідів і не утворюють з ними ковалентний зв'язок.

Глікопротеїни

Глікопротеїни містять як простетичну групу ковалентно зв'язаний вуглеводний компонент. Глікопротеїни поділяють на справжні глікопротеїни і протеоглікани. Вуглеводні угруповання справжніх глікопротеїнів містять зазвичай до 15 - 20 моносахаридних компонентів, у протеогліканів вони побудовані з великої кількості моносахаридних залишків (рис. 22).

Мал. 22. Глікопротеїни

Глікопротеїни широко поширені у природі. Вони зустрічаються в секретах (слині і т.д.), у складі клітинних мембран, клітинних стінок, міжклітинної речовини, сполучної тканини тощо. Багато ферментів і транспортних білків є глікопротеїнами.

Класифікація за функціями

За функціями, що виконуються, білки можна розділити на структурні, поживні і запасні білки, скорочувальні, транспортні, каталітичні, захисні, рецепторні, регуляторні та ін.

Структурні білки

До структурних білків відносяться колаген, еластин, кератин, фіброїн. Білки беруть участь у формуванні клітинних мембран, зокрема можуть утворювати в них канали або виконувати інші функції (рис. 23).

Мал. 23. Клітинна мембрана.

Поживні та запасні білки

Поживним білком є ​​казеїн, основна функція якого полягає у забезпеченні зростаючого організму амінокислотами, фосфором та кальцієм. До запасних білків належать яєчний білок, білки насіння рослин. Ці білки споживаються під час розвитку ембріонів. В організмі людини і тварин білки в запас не відкладаються, вони повинні систематично надходити з їжею, інакше може розвинутись дистрофія.

Скорочувальні білки

Скорочувальні білки забезпечують роботу м'язів, рух джгутиків і вій у найпростіших, зміна форми клітин, переміщення органел усередині клітини. Такими білками є міозин та актин. Ці білки присутні не тільки в м'язових клітинах, їх можна виявити в клітинах практично будь-якої тканини тварин.

Транспортні білки

Гемоглобін, розглянутий на початку параграфа, є класичним прикладом транспортного білка. У крові є й інші білки, які забезпечують транспорт ліпідів, гормонів та інших речовин. У клітинних мембранах знаходяться білки, здатні переносити через мембрану глюкозу, амінокислоти, іони та деякі інші речовини. На рис. 24 схематично показано роботу переносника глюкози.

Мал. 24. Транспорт глюкози через клітинну мембрану

Білки-ферменти

Каталітичні білки, або ферменти, є найрізноманітнішою групою білків. Майже всі хімічні реакції, які у організмі, протікають з участю ферментів. Наразі відкрито кілька тисяч ферментів. Більш детально вони будуть розглянуті у наступних параграфах.

Захисні білки

До цієї групи належать білки, що захищають організм від вторгнення інших організмів або оберігають його від ушкоджень. Імуноглобуліни, або антитіла, здатні розпізнавати бактерії, віруси або чужорідні білки, що проникли в організм, зв'язуватися з ними і сприяти їх знешкодженню.

Інші компоненти крові, тромбін та фібриноген, відіграють важливу роль у процесі згортання крові. Вони захищають організм від втрати крові при пошкодженні судин. Під дією тромбіну від молекул фібриногену відщеплюються фрагменти поліпептидного ланцюга, у результаті утворюється фібрин:

Молекули фібрину, що утворилися, агрегують, формуючи довгі нерозчинні ланцюги. Потік крові спочатку є пухким, потім він стабілізується за рахунок міжланцюжкових зшивок. Загалом у процесі згортання крові бере участь близько 20 білків. Порушення у структурі їх генів є причиною такого захворювання, як гемофілія - Знижена згортання крові.

Рецепторні білки

Клітинна мембрана є перешкодою багатьом молекул, зокрема й у молекул, призначених передачі сигналу всередину клітин. Проте клітина здатна отримувати сигнали ззовні завдяки наявності на її поверхні спеціальних рецепторів, багато з яких є білками. Сигнальна молекула, наприклад, гормон, взаємодіючи з рецептором, утворює гормон-рецепторний комплекс, сигнал якого передається далі, зазвичай, на білковий посередник. Останній запускає серію хімічних реакцій, результатом яких є біологічна відповідь клітини на вплив зовнішнього сигналу (рис. 25).

Рис.25. Передача зовнішніх сигналів у клітину

Регуляторні білки

Білки, що у управлінні біологічними процесами, відносять до регуляторним білкам. До них належать деякі гормони. Інсулін і глюкагон регулюють рівень глюкози у крові. Гормон росту, що визначає розміри тіла, та паратиреоїдний гормон, що регулює обмін фосфатів та іонів кальцію, є регуляторними білками. До цього класу білків належать інші протеїни, що у регуляції обміну речовин.

Цікаво знати! У плазмі деяких антарктичних риб містяться білки з властивостями антифризу, що оберігають риб від замерзання, а у ряду комах у місцях прикріплення крил знаходиться білок гум, що має майже ідеальну еластичність. В одному з африканських рослин синтезується білок монеллін із дуже солодким смаком.

20 видів білків та їх функції в організмі

Білки є макроелементами, утвореними в основному з вуглецю, водню, кисню та азоту. хоча деякі також містять сірку та фосфор. Ці елементи, що вивчаються біологією (і пов'язаними з цим науками), пояснюють більшу частину функціонування нашого тіла як щодо його руху, так і, наприклад, щодо нашого розуму. Однак білки присутні у всіх видах життєвих форм, а не лише у нашому вигляді.

Рослини синтезують неорганічні білки азоту, але тварини, нездатні виконати цей процес, змушені включати ці речовини до раціону. Білки утворюються шляхом поєднання кількох амінокислот, пов'язаних пептидними зв'язками.

Оскільки ці біомолекули дуже важливі для розуміння того, на що схоже наше тіло, це корисно знати деякі з найпоширеніших типів білків або пов'язані з нами, а також амінокислоти, які утворюються. У цій статті ви знайдете коротке пояснення цих двох елементів як амінокислот, так і білків. Почнемо із перших.

• Можливо, ви зацікавлені: «4 відмінності між твариною та рослинною клітиною»

Які амінокислоти

Як ми вже бачили, амінокислоти є основою або сировиною білків , По суті, вони є сировиною, з якої складається все наше тіло: м'язи, волосся, кістки, шкіра і навіть тканини мозку, які виробляють наші думки, емоції та свідомість.

Хоча у природі можна знайти сотні амінокислот, лише 20 використовують у освіті білків. Вони називаються: білкові амінокислоти .

20 видів білкових амінокислот

Білкові амінокислоти, також звані канонічними, самі по собі виконують фізіологічні функції, як у разі гліцину або глутамату, які є нейротрансмітерами. Нижче ви можете знайти 20 білкових нейротрансмітерів:

• Рекомендована стаття: «Типи нейротрансмітерів: функції та класифікація»

1. Глутамінова кислота

Ця амінокислота вважається бензином мозку та одна з його основних функцій – поглинати надлишок аміаку в організмі.

2. Аланіна

Основне завдання цієї амінокислоти полягає в тому, що втручається у метаболізм глюкози а.

3. Аргінін

Присутня у процесі детоксикації організму у циклі сечовини та у синтезі креатиніну. Крім того, він втручається у виробництво та вивільнення гормону росту.

4. Аспарагін

Він синтезується з аспарагінової кислоти, та разом із глютаміном усуває надлишок аміаку в організмі і втручається у покращення стійкості до втоми.

5. Цистеїн

Бере участь у процесі видалення важких металів із організму і це має основне значення для зростання та здоров'я волосся.

6. Фенілаланін

Завдяки цій амінокислоті можливе регулювання ендорфінів, які відповідають за почуття добробуту Це зменшує надлишок апетиту і допомагає заспокоїти біль.

7. Гліцин

Допомагає організму у створенні м'язової маси , для правильного загоєння, запобігає інфекційним захворюванням і бере участь у правильному функціонуванні мозку.

8. Глютамін

Глютамін удосталь міститься в м'язах. Ця амінокислота збільшує функцію мозку та розумову діяльність та допомогти вирішити проблеми імпотенції.Крім того, необхідно боротися із проблемами алкоголю.

9. Гістидин

Ця амінокислота є попередником гістаміну Він у великій кількості міститься в гемоглобіні, тому необхідно продукування як еритроцитів, так і лейкоцитів у крові, а також втручання в процес росту, репарацію тканин та утворення мієлінових оболонок.

10. Ізолейцин

Ця амінокислота є частиною генетичного коду та необхідний для нашої м'язової тканини та утворення гемоглобіну. Крім того, це допомагає регулювати рівень цукру у крові.

11. Лейцина

Як і попередня амінокислота, втручається у формування та відновлення м'язової тканини і співпрацює у зціленні шкіри та кісток. Крім того, він діє як енергія в тренуваннях з великим зусиллям і допомагає збільшити вироблення гормону росту.

12. Лізін

Поряд з метіоніном, синтезує амінокислоту карнітин і це важливо під час лікування герпесу.

13. Метіонін

Важливо запобігти деяким видам набряків , високий рівень холестерину та випадання волосся.

14. Пролін

Він відповідає за синтез кількох нейротрансмітерів мозку пов'язаний з тимчасовою депресією, а також бере участь у синтезі колагену.

15. Серін

Це амінокислота, яка бере участь в обміні жирів і є попередником фосфоліпідів, які живлять нервову систему.

16. Таурін

Таурін зміцнює серцевий м'яз та запобігає серцевим аритмії. Покращує зір і запобігає дегенерації жовтої плями.

17. Тирозин

Тирозин виділяється своєю функцією нейротрансмітера і може допомогти зняти занепокоєння чи депресію.

18. Треонін

Необхідний у процесі детоксикації та бере участь у синтезі колагену та еластину.

19. Триптофан

Триптофан є незамінною амінокислотою, а це означає, що організм сам не може синтезувати її та повинен досягатися за допомогою їжі. Він є попередником нейротрансмітера серотоніну, пов'язаного зі станом психічного стану. Триптофан вважається природним антидепресантом, а також сприяє сну. Це також дуже здоровий компонент та легко знайти у здоровій дієті .

• Ви можете дізнатися більше про цей нейромедіатор у цій статті: «Триптофан: характеристики та функції цієї амінокислоти»

20. Валіна

Як і деякі з попередніх амінокислот, Це важливо для зростання та відновлення м'язової тканини Крім того, це також втручається в регулювання апетиту.

Незамінні та незамінні амінокислоти

Амінокислоти можна класифікувати як незамінні та незамінні. Різниця між ними полягає в тому, що перший не може виробляти організм і, отже, має надходити в організм із їжею. 9 незамінних амінокислот :

• гістидин
• ізолейцин
• лейцин
• лізин
• метіонін
• фенілаланін
• треонін
• триптофан
• валін

Не всі продукти з високим вмістом білка містять однакову кількість амінокислот. Білком із найвищим вмістом амінокислот є яйце.

Класифікація білків

Білки можуть бути класифіковані по-різному , Нижче ви можете знайти різні види білка.

1. За походженням

За походженням одна з найвідоміших класифікацій: тваринні білки та рослинні білки .

1.1. Тварини білки

Тварини білки, як випливає з назви, ті, що надходять від тварин. Наприклад, білки з яєць чи свинини.

1.2. Рослинні білки

Рослинні білки - це, які надходять із овочів (бобові, пшеничне борошно, горіхи тощо. буд.). Наприклад, соєві білки чи арахіс.

2.За своєю функцією

За своєю функцією в нашому організмі білки можуть бути класифіковані на:

2.1. гормональний

Ці білки секретуються ендокринними залозами. Зазвичай транспортовані через кров гормони діють як хімічні посередники, які передають інформацію від однієї клітини до іншої.

Ви можете дізнатися більше про цей тип пептидних гормонів у нашій статті: «Типи гормонів та їх функції в організмі людини».

2.2. Ферментативний чи каталітичний

Ці білки прискорюють метаболічні процеси у клітинах, включаючи функцію печінки, травлення чи перетворення глікогену на глюкозу тощо.

2.3. структурний

Структурні білки, також відомі як волокнисті білки, є необхідними компонентами нашого організму. Вони включають колаген, кератин і еластин. Колаген міститься в сполучній, кістковій та хрящовій тканинах, як і еластин. Кератин є структурною частиною волосся, нігтів, зубів та шкіри.

2.4. оборонний

Ці білки мають імунну функцію чи функцію антитіл, зберігаючи бактерії у страху. Антитіла утворюються в лейкоцитах і атакують бактерії, віруси та інші небезпечні мікроорганізми.

2.5. зберігання

Запасні білки зберігають мінеральні іони, такі як калій чи залізо. Його функція важлива, оскільки, наприклад, зберігання заліза життєво важливо, щоб уникнути негативного впливу цієї речовини.

2.6. транспорт

Однією з функцій білків є транспорт нашому організмі, оскільки вони транспортують мінерали в клітини. Наприклад, гемоглобін транспортує кисень із тканин у легені.

2,7. приймачі

Ці рецептори зазвичай розташовані поза клітинами, щоб контролювати речовини, які входять до нього. Наприклад, ГАМКергічні нейрони містять різні білкові рецептори у своїх мембранах.

2,8.Термозбіжна

Вони також відомі як моторні білки. Ці білки регулюють силу та швидкість серцевих чи м'язових скорочень. Наприклад, міозин.

3. За своєю конформацією

Конформація – це тривимірна орієнтація, набута характеристичними групами молекули білка. в космосі завдяки свободі, яку вони повинні повернути.

3.1. Волокнисті білки

Вони утворені поліпептидними ланцюгами, вирівняними паралельно. Колаген та кератин є прикладами. Вони мають високу стійкість до порізів і нерозчинні у воді та сольових розчинах. Це структурні білки.

3.2. Глобулярні білки

Поліпептидні ланцюги, які котяться на собі, що викликає сферичну макроструктуру. Вони зазвичай розчиняються у воді і, як правило, є транспортними білками.

4. За своїм складом

За своїм складом білки можуть бути:

4.1. Холопротеїни або прості білки

Вони утворені, головним чином, амінокислотами.

4.2. Гетеропротеїни або кон'юговані білки

Вони зазвичай складаються з неамінокислотного компонента і можуть бути:

1. глікопротеїни : структура з цукром
2. ліпопротеїни : ліпідна структура
3. нуклеопротеїд : приєднаний до нуклеїнової кислоти Наприклад, хромосоми та рибосоми.
4. металопротеїди : містять у своїй молекулі один або кілька іонів металів Наприклад: деякі ферменти.
5. hemoproteínas або хромопротеїни Вони мають гем-група у тому структурі. Наприклад: гемоглобін.