КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ

В організмі людини міститься понад 50 000 індивідуальних білків, що відрізняються первинною структурою, конформацією, будовою активного центру та функціями. Однак до цього часу немає єдиної та стрункої класифікації, що враховує різні особливості білків. У основі наявних класифікацій лежать різні ознаки. Так білки можна класифікувати:

• * За формою білкових молекул (глобулярні - округлі або фібрилярні - ниткоподібні)
• * За молекулярною масою (низкомолекулярні, високомолекулярні)
• * за виконуваними функціями (транспортні, структурні, захисні, регуляторні та ін.)
• * з локалізації в клітині (ядерні, цитоплазматичні, лізосомальні та ін.)
• * За структурними ознаками та хімічним складом білки діляться на дві групи: прості та складні. Прості білки представлені тільки поліпептидним ланцюгом, що складається з амінокислот. Складні білки мають у своєму складі білкову частину та небілковий компонент (простетичну групу). Однак і ця класифікація не ідеальна, оскільки в чистому вигляді прості білки зустрічаються в організмі рідко.

Характеристика простих білків

До простих білків відносять гістони, протаміни, альбуміни та глобуліни, проламіни та глютеліни, протеїноїди.

Гістони - Тканинні білки численних організмів, пов'язані з ДНК хроматину. Це білки маленької молекулярної маси (11-24 тыс.так). За електрохімічними властивостями ставляться до білків з різко вираженими основними властивостями (полікатіонні білки), ІЕТ у гістонів коливається від 9 до 12. Гістони мають лише третинну структуру, зосереджені переважно у ядрах клітин.

Основна функція гістонів - структурна та регуляторна.Структурна функція у тому, що гістони беруть участь у стабілізації просторової структури ДНК, отже, хроматину і хромосом. Регуляторна функція полягає у здатності блокувати передачу генетичної інформації від ДНК до РНК.

Протаміни – своєрідні біологічні замінники гістонів, але відрізняються від них складом та структурою. Це низькомолекулярні білки (М - 4-12 тис. так), мають різко вираженими основними властивостями через великий вміст у них аргініну (80%).

Як і гістони, протаміни – полікатіонні білки. Вони зв'язуються з ДНК у хроматині сперміїв та перебувають у молока риб.

Сальмін - Протамін із молоки лосося.

Скумбрін – з молоки скумбрії.

Протаміни роблять компактною ДНК сперматозоїдів, тобто. виконують як і гістони, структурну функцію, проте виконують регуляторну.

Альбуміни і глобуліни.

Альбуміни (А) та глобуліни (Г).

А та Г білки, які є у всіх тканинах. Сироватка крові найбільш багата на ці білки. Вміст альбумінів у ній становить 40-45 г/л, глобулінів 20-30 г/л, тобто частку альбумінів припадає більше половини білків плазми крові.

Альбуміни-білки щодо невеликої молекулярної маси; вони мають негативний заряд та кислі властивості, ІЕТ – 4,7, містять багато глутамінової амінокислоти. Це сильно гідратовані білки, тому вони осідають тільки при великій концентрації водовіднімних речовин.

Характерною властивістю альбумінів є їхня висока адсорбційна здатність. Вони адсорбують полярні та неполярні молекули, виконуючи транспортну роль. Це неспецифічні переносники, вони транспортують гормони, холестерол, білірубін, лікарські речовини, іони кальцію.Зв'язування та перенесення довголанцюгових жирних кислот – основна фізіологічна функція сироваткових альбумінів. Альбуміни синтезуються переважно в печінці та швидко оновлюються, період їхнього напіврозпаду 7 днів.

Глобуліни - білки з більшою, ніж альбумін молекулярною масою. Глобуліни слабокислі або нейтральні білки (ІЕТ = 6 - 7,3). Деякі з глобулінів мають здатність до специфічного зв'язування речовин (специфічні переносники).

Білки, їх будова та біологічна роль.

Білки, протеїни, високомолекулярні природні органічні речовини, побудовані з амінокислот і відіграють фундаментальну роль структурі та життєдіяльності організмів. Назва "протеїни(від грец. protos - Перший, найважливіший) більш точно відображає першорядне біологічне значення цього класу речовин, хоча у вітчизняній літературі їх прийнято називати білками або білковими речовинами за аналогією з білком курячого яйця, що набуває при кип'ятінні (денатурації) білий колір. У природі існує приблизно 10 10 -10 12 різних білків, що забезпечують життєдіяльність організмів усіх степенів складності від вірусів до людини. Це м'язи, кров, серце, шкіра, кістки. Білками є ферменти, антитіла, багато гормонів та інші біологічні активні речовини. Необхідність постійного оновлення білків є основою обміну речовин. Саме білки (ферменти та ін) здійснюють обмін речовин і енергетичні перетворення, нерозривно пов'язані з активними біологічними функціями. Білки входять до складу складних клітинних структур - органел.І хоча органели містять інші речовини (ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти, неорганічні компоненти), білки особливо важливі; вони - основні структуроутворювачі і відіграють провідну роль у виконанні фізіологічних функцій. Наприклад, завдяки відповідній організації різного роду білків біологічні мембрани, що покривають клітини, активно (з витратою енергії) переносять у клітину або з клітини певні молекули та іони. Зокрема транспорт катіонів створює електричну поляризацію, необхідну для процесів збудження. У рухових апаратах — м'язових волокнах та інших — комплекси специфічних білків здійснюють скорочення, перетворюючи хімічну енергію на механічну роботу. Діяльність білків багато в чому пов'язані з різними небілковими речовинами, у тому числі найбільше біологічне значення мають нуклеїнові кислоти. Проте вирішальним чинником молекулярних механізмів всіх активних проявів життєдіяльності є білки. У цьому сенсі підтверджено та деталізовано відоме положення Ф. Енгельса про білок, як основу біологічної форми руху матерії. Молекули білків у структурному відношенні нескінченно різноманітні — жорсткість та точність унікальної організації поєднуються в них із гнучкістю та пластичністю. Все це створює неосяжні функціональні можливості; тому білки і з'явилися тим винятковим матеріалом, який став основою виникнення життя Землі. Білки - один з основних продуктів харчування людини і тварин, вони є джерелом відновлення та оновлення цитоплазми клітин, утворення ферментів, гормонів та ін.

Як зазначалося вище, завдяки пептидним зв'язкам амінокислоти утворюють білки.Молекула білка побудована із 100 або більше залишків амінокислот, ковалентно пов'язаних у полімерні ланцюги. У людському організмі 5 мільйонів білків, причому жоден із білків людини не ідентичний з білком будь-якого іншого живого організму. Частина білків утворює комплекси з молекулами, що містять сірку, фосфор, залізо, цинк та мідь. Молекулярна маса білкових ланцюгів коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів (вірус тютюнової мозаїки – близько 40 000 000 молекул); до їх складу входять сотні (іноді – сотні тисяч) амінокислотних залишків. Потенційно різноманіття білків дуже велике – кожному білку відповідає своя особлива послідовність амінокислот, контрольована генетично. Перед білків припадає близько половини сухої маси клітини. Незважаючи на таку різноманітність білкових структур для їх побудови необхідні всього 22 амінокислоти, 9 з яких незамінні, тобто повинні надходити з їжею людини, де вони синтезуються у людини, інші амінокислоти можуть утворюватися у нашому організмі з інших амінокислот. Таким чином, необхідно забезпечити адекватне постачання організму цих амінокислот відповідним харчуванням з добре збалансованим складом тварин та рослинних білків. Більшість рослинних білків, навіть дуже важливих, містить лише незначну кількість незамінних амінокислот – саме тому суворі вегетаріанці (які не споживають навіть яєць та молочних продуктів) можуть відчувати дефіцит цих амінокислот. Неможливо переоцінити важливість збалансованого живлення забезпечення достатнього рівня всіх незамінних амінокислот.

Класифікація білків вкрай утруднена їх різноманіттям та складністю молекул. До простимбілкам, що складаються тільки з амінокислот, відносять альбуміни (яєчний альбумін і сироватковий альбумін крові), глобуліни (антитіла в крові, фібрин), гістони, склеропротеїни (кератин волосся, шкіри та пір'я, колаген сухожиль, еластин зв'язок).

До складним білкам відносяться білки, що мають найрізноманітніше призначення в організмі: металопротеїни, ліпопротеїни, глікопротеїни, фосфопротеїни та ін. Небілковою частиною молекул металопротеїнів є іони різних металів, які не можна видалити з молекули білка, не пошкодивши її білкову частину. Металопротеїнами є багато ферментів, що містять залізо (цитохроми, каталаза), мідь (тирозиназа), цинк (алкогольдегідрогеназа), а також дихальні пігменти, в т.ч. год. гемоглобін, міоглобін та ін. Ліпопротеїни є хім. комплекси білків із ліпідами. Ліпопротеїни виконують найважливішу функцію депонування та транспортування ліпідів, є необхідною складовою клітинних мембран. Концентрація різних ліпопротеїнів у сироватці крові служить діагностичною ознакою низки захворювань (атеросклерозу, ожиріння та ін.). Білки, де небілкова частина представлена ​​вуглеводами (або вуглеводом), називають глікопротеїнами. Глікопротеїни є деякі ферменти та гормони, антитіла та інші фізіологічно активні білки. Вважають, що специфічна активність цих сполук визначається саме вуглеводною частиною їх молекул. Складні білки, молекули яких містять залишки фосфорної кислоти, приєднані найчастіше до залишку амінокислоти серину (рідше – треоніну) у поліпептидному ланцюгу білка, називаються фосфопротеїнами, ці білки відіграють важливу роль у клітинному метаболізмі.До фосфопротеїнів відносяться білки біологічних мембран та клітинних ядер, казеїни та ін. Приєднання залишків фосфорної кислоти (фосфорилювання) до п'яти амінокислотних залишків (серину та треоніну) на С-кінці поліпептидного ланцюга зорового білка родопсину і перетворення його на фосфопротеїн відіграє істотну роль у регуляції адаптації зору до світла і до темряви. Перетворення найважливіших білків мозку на фосфопротеїни в результаті фосфорилювання відбувається при стимуляції нервів або при дії на нерви певних нейромедіаторів.

За структурою білки поділяються на фібрилярні (третинна структура майже не виражена, нерозчинні, являють собою довгі поліпептидні ланцюги), глобулярні (третинна структура добре виражена, розчинні) та проміжні(Фібрилярні, але розчинні). Перші входять до складу сполучних тканин, другі грають роль ферментів, гормонів, антитіл.

Функціонально білки можуть бути структурними(компоненти сполучних тканин, слизових секретів), транспортними (перенесення крові, ліпідів), захисними (антитіла, тромбоутворення), скорочувальними (у м'язових тканинах),запасними (молоко, білок), ферментами, гормонами, токсинами (зміїна отрута).

Білки виконують безліч найрізноманітніших функцій, притаманних живих організмів. Тут будуть перелічені головні й у певному сенсі унікальні для життєдіяльності людини функції, не властиві або частково властиві іншим класам біополімерів.

 Каталітична функція білків. Усі досі відкриті біологічні каталізатори ферменти є білками. Ця функція білків є унікальною, не властивою іншим полімерним молекулам.

 Поживна (резервна) функція білків. До таких білків відносяться так звані резервні білки, що є джерелами живлення для розвитку плода; білки яйця (овальбуміни) та основний білок молока (казеїн) також виконують головним чином поживну функцію. Ряд інших білків, безсумнівно, використовують у організмі як джерело амінокислот, які у своє чергу є попередниками біологічно активних речовин, регулюючих процеси обміну речовин.

 Транспортна функція білків. Дихальна функція крові, зокрема перенесення кисню, повністю здійснюється молекулами гемоглобіну – білка еритроцитів. У транспорті ліпідів беруть участь альбумін сироватки крові. Ряд інших сироваткових білків утворює комплекси з жирами, міддю, залізом, тироксином, вітаміном A та іншими сполуками, забезпечуючи їх доставку у відповідні органи-мішені.

 Захисна функція білків. Основну функцію захисту в організмі виконує імунологічна система, яка забезпечує синтез специфічних захисних білків. антитіл у відповідь надходження в організм бактерій, токсинів чи вірусів. Висока специфічність взаємодії антитіл з антигенами (чужорідними речовинами) на кшталт білок – білкова взаємодія сприяє нейтралізації їх біологічної дії та збереженню нормального стану. Як інший приклад захисної ролі можна привести здатність низки білків крові до згортання. Згортання білка плазми фібриногену призводить до утворення згустку крові, що оберігає від втрати крові при пораненнях.

 Коротка функція білків. В акті м'язового скорочення та розслаблення бере участь безліч білкових речовин тіла.Проте головну роль цих життєво важливих процесах грають актин і міозин – специфічні білки м'язової тканини. Скоротлива функція властива як м'язовим білкам, а й білкам низки субклітинних структур, що забезпечує найтонші процеси життєдіяльності клітин.

 Структурна функція білків. Ця функція білків багатопланова. Білки зі структурними функціями займають за кількістю місце серед інших білків тіла людини. Широко поширені такі важливі структурні білки, як колаген у сполучній тканині, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин в судинній стінці та ін. Не менш важливу роль виконують білки в комплексі з вуглеводами у формуванні низки секретів – мукоїдів, муцинів тощо. Нарешті, в комплексі з ліпідами (зокрема фосфоліпідами) білки беруть участь в утворенні біомембран клітин.

 Гормональна функція білків. Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій регуляції важливе місце займають гормони, що виробляються у залозах внутрішньої секреції. Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад, гормони гіпофіза, підшлункової залози та ін.

Можна вказати ще деякі інші життєво важливі функції білків, зокрема, на здатність білків до збереження онкотичного тиску в клітинах і в крові, на буферні властивості білків, що регулюють фізіологічне значення pH внутрішнього середовища, та ін.

Дата завантаження: 2016-11-04 ; переглядів: 4916 ;

Прості та складні білки. Будова, функції, властивості, характеристика, приклади складних білків

Одне з визначень життя звучить так: «Життя є спосіб існування білкових тіл».На нашій планеті всі без винятку організми містять такі органічні речовини, як білки. У цій статті будуть описані прості та складні білки, визначені відмінності у молекулярній будові, а також розглянуті їх функції у клітині.

Що таке білки

З погляду біохімії – це високомолекулярні органічні полімери, мономерами яких є 20 видів різних амінокислот. Вони поєднуються між собою ковалентними хімічними зв'язками, інакше звані пептидними. Оскільки мономери білка є амфотерними сполуками, вони містять як аміногрупу, так і функціональну карбоксильну групи. Хімічний зв'язок СО-NH виникає між ними.

Якщо поліпептид складається із залишків амінокислотних ланок, він утворює простий білок. Молекули полімеру, що додатково містять іони металів, вітаміни, нуклеотиди, вуглеводи – це складні білки. Далі ми розглянемо просторову будову поліпептидів.

Рівні організації білкових молекул

Вони представлені чотирма різними конфігураціями. Перша структура - лінійна, вона найпростіша і має вигляд поліпептидного ланцюга, під час його спіралізації відбувається утворення додаткових водневих зв'язків. Вони стабілізують спіраль, що називається вторинною структурою. Третічний рівень організації мають прості та складні білки, більшість рослинних та тваринних клітин. Остання конфігурація - четвертинна, виникає при взаємодії кількох молекул нативної структури, об'єднаних коферментами, саме така будова мають складні білки, що виконують в організмі різноманітні функції.

Різноманітність простих білків

Ця група поліпептидів нечисленна. Їхні молекули складаються тільки з амінокислотних залишків.До протеїнів відносяться, наприклад, гістони та глобуліни. Перші представлені у структурі ядра та поєднані з молекулами ДНК. Друга група – глобуліни – вважаються головними компонентами плазми крові. Такий білок, як гамма-глобулін, виконує функції імунного захисту та є антитілом. Ці сполуки можуть утворювати комплекси, до складу яких входять складні вуглеводи та білки. Такі фібрилярні прості білки, як колаген та еластин, входять до складу сполучної тканини, хрящів, сухожиль, шкіри. Їх головні функції - будівельна та опорна.

Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, які є компонентами вій і джгутиків таких одноклітинних організмів, як інфузорії, евгени, паразитичні джгутиконосці. Цей білок входить до складу багатоклітинних організмів (джгутики сперматозоїдів, вії яйцеклітин, війчастий епітелій тонкого кишечника).

Білок альбумін виконує функцію, що запасає (наприклад, білок курячих яєць). В ендоспермі насіння злакових рослин – жита, рису, пшениці – накопичуються молекули білків. Вони називаються клітинними включеннями. Ці речовини використовує зародок насіння на початку свого розвитку. Крім того, високий вміст білка у зернівках пшениці є дуже важливим показником якості борошна. Хліб, випечений з борошна багатою клейковиною, має високі смакові якості та корисніший. Клейковину містять звані тверді сорти пшениці. У плазмі крові глибоководних риб містяться білки, що перешкоджають їх загибелі від холоду. Вони мають властивості антифризу, запобігаючи загибелі організму при низьких температурах води.З іншого боку, у складі клітинної стінки термофільних бактерій, що у геотермальних джерелах, містяться білки, здатні зберігати свою природну конфігурацію (третинну чи четвертинну структуру) і денатурувати в інтервалі температур від +50 до + 90 °З.

Протеїди

Це складні білки, котрим характерна велика різноманітність у зв'язку з різними функціями, виконуваними ними. Як зазначалося раніше, ця група поліпептидів, крім білкової частини, містить простетичну групу. Під впливом різних факторів, таких як висока температура, солі важких металів, концентровані луги та кислоти, складні білки можуть змінювати свою просторову форму, спрощуючи її. Це називається денатурацією. Будова складних білків порушується, водневі зв'язки рвуться, а молекули втрачають свої властивості та функції. Як правило, денатурація має незворотний характер. Але в деяких поліпептидів, що виконують каталітичну, рухову та сигнальну функції, можлива ренатурація – відновлення природної структури протеїду.

Якщо дія дестабілізуючого фактора відбувається тривалий час, білкова молекула повністю руйнується. Це призводить до розриву пептидних зв'язків первинної структури. Відновити протеїн та його функції вже неможливо. Таке явище називається деструкцією. Прикладом може бути варіння курячих яєць: рідкий білок – альбумін, що у третинної структурі, повністю руйнується.

Біосинтез білків

Ще раз нагадаємо, що до складу поліпептидів живих організмів входить 20 амінокислот, серед яких є незамінні. Це лізин, метіонін, фенілаланін тощо. буд. Вони надходять у кров із відділів тонкої кишки після розщеплення у ній білкових продуктів.Щоб синтезувати замінні амінокислоти (аланін, пролін, серин), гриби та тварини використовують азотовмісні сполуки. Рослини, будучи автотрофами, самостійно утворюють всі необхідні складові мономери, що становлять складні білки. І тому в реакціях асиміляції вони використовують нітрати, аміак чи вільний азот. У мікроорганізмів деякі види забезпечують себе повним амінокислотним набором, а в інших синтезуються лише деякі мономери. Етапи біосинтезу білків протікають у клітинах всіх живих організмів. У ядрі відбувається транскрипція, а цитоплазмі клітини - трансляція.

Перший етап - синтез попередника іРНК відбувається за участю ферменту РНК-полімерази. Він розриває водневі зв'язки між ланцюгами ДНК, і однією з них за принципом компліментарності збирає молекулу пре-иРНК. Вона піддається слайсингу, тобто дозріває, і далі виходить із ядра в цитоплазму, утворюючи матричну рибонуклеїнову кислоту.

Для другого етапу необхідна наявність спеціальних органел – рибосом, і навіть молекул інформаційних і транспортних рибонуклеиновых кислот. Ще однією важливою умовою є наявність молекул АТФ, оскільки реакції пластичного обміну, яких належить біосинтез білків, відбуваються з поглинанням енергії.

Ферменти, їх будова та функції

Це велика група білків (близько 2000), що виконують роль речовин, що впливають на швидкість перебігу біохімічних реакцій у клітинах. Вони можуть бути простими (трепсин, пепсин) чи складними. Складні білки складаються з коферменту та апоферменту.Специфічність самого білка щодо сполук, куди він впливає, визначає кофермент, а активність протеїдів спостерігається лише тому випадку, коли білковий компонент пов'язані з апоферментом. Каталітична активність ферменту залежить немає від всієї молекули, лише від активного центру. Його будова відповідає хімічній структурі речовини, що каталізується, за принципом «ключ-замок», тому дія ферментів суворо специфічна. Функції складних білків полягають як у участі в метаболічних процесах, так і у використанні їх як акцептори.

Класи складних білків

Вони були розроблені біохіміками, виходячи з трьох критеріїв: фізико-хімічних властивостей, функціональних особливостей та специфіки структурних ознак протеїдів. До першої групи належать поліпептиди, що відрізняються електрохімічними властивостями. Вони поділяються на основні, нейтральні та кислі. По відношенню до води білки можуть бути гідрофільними, амфіфільними та гідрофобними. До другої групи належать ферменти, що були розглянуті нами раніше. Третя група включає поліпептиди, що відрізняються хімічним складом простетичних груп (це хромопротеїди, нуклеопротеїди, металопротеїди).

Розглянемо властивості складних білків докладніше. Так, наприклад, кислий білок, що входить до складу рибосом, містить 120 амінокислот і є універсальним. Він знаходиться в білоксинтезуючих органелах як прокаріотичних, так і еукаріотичних клітин. Ще один представник цієї групи – білок S-100, складається з двох ланцюгів, пов'язаних іоном кальцію. Він входить до складу нейронів та нейроглії – опорної тканини нервової системи.Загальна властивість всіх кислих білків – це високий вміст двоосновних карбонових кислот: глутамінової та аспарагінової. До лужних білків відносяться гістони - протеїни, що входять до складу нуклеїнових кислот ДНК та РНК. Особливістю їх хімічного складу є велика кількість лізину та аргініну. Гістони разом із хроматином ядра утворюють хромосоми - найважливіші структури спадковості клітин. Ці білки беруть участь у процесах транскрипції та трансляції. Амфіфільні протеїни широко представлені у клітинних мембранах, утворюючи ліпопротеїновий бислой. Таким чином, вивчивши вище розглянуті групи складних білків, ми переконалися, що їх фізико-хімічні властивості обумовлені будовою білкового компонента та простетичних груп.

Деякі складні білки клітинних мембран здатні пізнавати різні хімічні сполуки, наприклад, антигени, і реагувати на них. Це сигнальна функція протеїдів, вона дуже важлива для процесів вибіркового поглинання речовин, що надходять із зовнішнього середовища, та для її захисту.

Глікопротеїни та протеоглікани

Вони складні білки, що відрізняються між собою біохімічним складом простетичних груп. Якщо хімічні зв'язки між білковим компонентом та вуглеводною частиною – ковалентно-глікозидні, такі речовини називаються глікопротеїнами. Апофермент у них представлений молекулами моно-і олігосахаридів, прикладами таких білків є протромбін, фібриноген (білки, що беруть участь у згортанні крові). Кортико- та гонадотропні гормони, інтерферони, мембранні ферменти також є глікопротеїнами. У молекулах протеогліканів білкова частина становить лише 5%, решта посідає простетичну групу (гетерополитсахарид).Обидві частини з'єднані глікозидним зв'язком групи ОН-треоніну та аргініну та групи NH₂-глутаміну та лізину. Молекули протеогліканів відіграють дуже важливу роль у водно-сольовому обміні клітини. Нижче наведено таблицю складних білків, вивчених нами.

Металопротеїди

Ці речовини містять у складі своїх молекул іони одного чи кількох металів. Розглянемо приклади складних білків, які стосуються вищезгаданої групи. Це насамперед ферменти, такі як цитохромоксидаз. Вона розташовується на кристалах мітохондрій та активізує синтез АТФ. Феррін та трансферрин - протеїди, що містять іони заліза. Перший депонує в клітинах, а другий є транспортним білком крові. Ще один металопротеїд – альфаамелаза, вона містить іони кальцію, входить до складу слини та соку підшлункової залози, беручи участь у розщепленні крохмалю. Гемоглобін є як металопротеїдом, так і хромопротеїдом. Він виконує функції транспортного білка, переносячи кисень. В результаті утворюється сполука оксигемоглобін. При вдиханні монооксиду карбону, який називається чадним газом, його молекули утворюють з гемоглобіном еритроцитів дуже стійке з'єднання. Воно швидко розноситься органами і тканинами, викликаючи отруєння клітин. У результаті при тривалому вдиханні чадного газу настає смерть від ядухи.Гемоглобін частково переносить і вуглекислий газ, що утворився у катаболізмі. Зі струмом крові діоксид карбону надходить у легені та нирки, а з них – у зовнішнє середовище. У деяких ракоподібних та молюсків транспортним білком, що переносить кисень, служить гемоціанін. Замість заліза він містить іони міді, тому кров тварин має червоний, а блакитний колір.

Функції хлорофілу

Як ми згадували раніше, складні білки можуть утворювати комплекси з пігментами – пофарбованими органічними речовинами. Їх колір залежить від хромоформних груп, що вибірково поглинають певні спектри сонячного світла. У клітинах рослин є зелені пластиди – хлоропласти, які містять пігмент хлорофіл. До його складу входять атоми магнію та багатоатомний спирт фітол. Вони пов'язані з білковими молекулами, а самі хлоропласти містять тілакоїди (пластинки), або мембрани, пов'язані в стопки – грани. У них знаходяться фотосинтезуючі пігменти – хлорофіли – та додаткові каротиноїди. Тут знаходяться всі ферменти, що використовуються в фотосинтетичних реакціях. Таким чином, хромопротеїди, до яких відноситься і хлорофіл, виконують найважливіші функції в обміні речовин, а саме в реакціях асиміляції та дисиміляції.

Вірусні білки

Їх містять представники неклітинних форм життя, що входять до царства Віра. Віруси не мають власного білоксинтезуючого апарату. Нуклеїнові кислоти, ДНК або РНК можуть викликати синтез власних частинок самою клітиною, інфікованою вірусом. Прості віруси складаються лише з білкових молекул, компактно зібраних у структури спіральної чи багатогранної форми, як, наприклад, вірус тютюнової мозаїки.Складні віруси мають додаткову мембрану, що є частиною плазматичної оболонки клітини-господаря. До неї можуть входити глікопротеїди (вірус гепатиту В, вірус віспи). Основна функція глікопротеїдів – це впізнавання специфічних рецепторів на мембрані клітини господаря. До складу додаткових вірусних оболонок входять і білки ферменти, що забезпечують редуплікацію ДНК або транскрипцію РНК. Виходячи з вищесказаного, можна зробити наступний висновок: білки оболонок вірусних частинок мають специфічну будову, яка залежить від мембранних білків клітини-господаря.

У цій статті нами була дана характеристика складних білків, вивчено їх будову та функції у клітинах різних живих організмів.