Регуляторна функція білків

Регуляторна функція білків ― здійснення білками регуляції процесів у клітині або в організмі, що пов'язано з їх здатністю до прийому та передачі інформації. Дія регуляторних білків оборотна і, як правило, вимагає присутності ліганду. Постійно відкривають нові й нові регуляторні білки, нині відома, мабуть, лише мала їх частина.

Існує кілька різновидів білків, що виконують регуляторну функцію:

• білки-рецептори, що сприймають сигнал;
• сигнальні білки-гормони та інші речовини, що здійснюють міжклітинну сигналізацію (багато з них, хоча далеко не всі є білками або пептидами);
• регуляторні білки, які регулюють багато процесів усередині клітин.

Пов'язані поняття

Внутрішньоклітинне сортування білків (англ. protein sorting, protein targeting) - процеси мічення та подальшого транспорту білків у живих клітинах, які призводять до потрапляння білків у певні компартменти клітини.

Сигнальний пептид, або сигнальна послідовність, - коротка (від 3 до 60 амінокислот) амінокислотна послідовність у складі білка, яка забезпечує котрансляційний або посттрансляційний транспорт білка у відповідну органеллу (ядро, мітохондрія, ендоплазматичний ретикулум, хлор. Після доставки білка до органели сигнальний пептид може відщеплюватися під дією специфічної сигнальної протеази.

Кавеоли (від лат.caveola - «мала печера») - невеликі (розміром 50-100 нм) колбоподібні вп'ячування плазматичної мембрани в клітинах хребетних багатьох типів, особливо ендотеліальних клітинах (де вони і були вперше виявлені), адипоцитах і альвеолоцитах I типу (кавеоли можуть становити 70% мембран цих клітин). До складу кавеол входить ключовий білок - кавеолін, а також такі ліпіди, як холестерин та сфінголіпіди. Кавеоли беруть участь у передачі клітинних сигналів, ендоцитозі, онкогенезі.

Сигнал ядерної локалізації (англ. nuclear localization signal, NLS) - ділянка молекули білка, необхідна і достатня для його локалізації в ядрі клітини. Сигнал ядерної локалізації – це місце впізнавання білка транспортними факторами – каріоферинами (транспортинами), які здійснюють його перенесення у ядро.

ГТФази (англ. GTPases) - велика родина ферментів гідролаз, які пов'язують і гідролізують гуанозинтрифосфат (GTP). Зв'язування та гідроліз GTP здійснюються в консервативному G-домені, подібному для всіх ГТФаз.

Тіоредоксини - сімейство дрібних білків, представлений у всіх організмах від архей до людини. Вони беруть участь у багатьох важливих біологічних процесах, включаючи визначення окисно-відновного потенціалу клітини та передачу сигналу. Людина тіоредоксин кодується геном TXN. Мутації, що призводять до втрати функціональності навіть одного алелі цього гена, призводять до смерті на стадії чотириклітинного ембріона. Тіоредоксин відіграє значну роль в організмі людини, хоч і не до кінця.

Убіквітінлігаза (англ. E3 ubiquitin ligase) - фермент-лігаза, що ковалентно приєднує убіквітін до білка-мішені ізопептидним зв'язком.Убіквітінлігази є частиною системи убіквітінопосередкованого розпаду білка в протеасомах. Відомо, що протеасома розщеплює не будь-які білки, а лише ті, які були позначені убіквітіном. Убіквітінлігази специфічно впізнають білки-субстрати і беруть участь у їх поліубіківітуванні (приєднанні ланцюжків з молекул убіквітину), яке, зрештою, наводить.

Ліпідні рафти - особливі ділянки (мікродомени) плазматичної мембрани, збагачені глікосфінголіпідами та холестерином. Ці ділянки координують клітинні процеси, впливають плинність мембрани, служать організуючими центрами для збирання сигнальних молекул, регулюють переміщення мембранних білків, рецепторів, і навіть регулюють нейротрансмісію. Ліпідні рафти більш структуровані і упаковані щільніше, ніж навколишній ліпідний бішар; у своїй вони здатні вільно у ньому переміщатися.

Пре-B-клітинний рецептор - рецепторний білковий комплекс, який присутній на плазматичній мембрані попередників B-клітин протягом короткого часу і служить сигналом завершення продуктивної соматичної рекомбінації генів важких ланцюгів імуноглобулінів. Хоча пре-В-клітинний рецептор синтезується в клітці тільки протягом короткого проміжку часу, ця подія є важливою контрольною точкою в розвитку В-лімфоциту. Його присутність на мембрані показує, що клітини.

Кальмодулін - невеликий, кислий, висококонсервативний кальцій-зв'язуючий білок, представник суперродини білків EF-hand.

Пальмітування - це ковалентне приєднання до білка залишку однієї з найвищих жирних кислот з утворенням тіоефірного зв'язку.Найчастіше відбувається приєднання пальмітинової кислоти (звідки і назва) до сірко-містить амінокислоти, найчастіше цистеїну, рідше до серину або треоніну. Зазвичай пальмітування піддаються мембранні білки, наприклад молекули поверхневих рецепторів. Роль пальмітування зміні функціональності тієї чи іншої білка залежить від конкретного білка.

Корепресор - речовина, яка пригнічує експресію генів. Для прокаріотів корепресорами є низькомолекулярні речовини або малі молекули, тоді як в еукаріотах, корепресорами є білки. Корепресори безпосередньо не зв'язують ДНК, але натомість побічно регулюють експресію гена шляхом зв'язування з репресорами і посилюють або модулюють їхню дію.

Інфламасома (англ. inflammasome від англ. inflammation, запалення) - особливий білковий комплекс в макрофагах і нейтрофілах, який призводить до запуску запальної реакції при контакті клітини з мікроорганізмами, відіграє важливу роль у системі вродженого імунітету. Кріопіриновий тип інфламас відповідає за запалення, що виникає при контакті клітин з кристалами сечової кислоти, що характерно для подагри.

Глікосома (англ. Glycosome) - органела, оточена мембраною і містить ферменти гліколізу. Термін був введений Скотом і Стіллом у 1968 році, коли вони показали, що глікоген, що міститься в клітині, є не статичною, а динамічною молекулою. Глікосома є у кількох видів протистів, а саме у ряду представників класу кінетопластид (Kinetoplastea), серед яких є збудники таких хвороб людини, як сонна хвороба, хвороба Шагаса та лейшманіоз. Органелла оточена однією мембраною та.

Шаперон (англ.chaperones) - клас білка, головна функція якого полягає у відновленні правильної нативної третинної або четвертинної структури білка, а також утворення та дисоціація білкових комплексів.

Вторинні посередники, або «вторинні месенджери» - це внутрішньоклітинні сигнальні молекули, що вивільняються в тих чи інших внутрішньоклітинних сигнальних каскадах у відповідь на стимуляцію тих чи інших рецепторів та викликану нею активацію первинних білків ефекторних. Побічні посередники, своєю чергою, призводять до активації вторинних эффекторных білків. Це, своєю чергою, запускає каскад тих чи інших фізіологічних змін, які можуть бути важливими забезпечення таких важливих фізіологічних процесів.

Пероксисома - клітинна органела, оточена єдиною мембраною і не містить ДНК або рибосом (на відміну від мітохондрій та хлоропластів). Пероксисоми є у всіх еукаріотичних клітинах. Вони містять ферменти, які з допомогою молекулярного кисню окислюють деякі органічні речовини. У пероксисомах відбувається β-окислення жирних кислот. Вони також протікають перші етапи освіти плазмалогенов. У рослин пероксисоми клітин листя беруть участь у процесі фотодихання.

Кіна́зи (фосфотрансферази) — ферменти, що каталізують перенесення фосфатної групи від молекули аденозинтрифосфату (АТФ) на різні субстрати. Забезпечують включення глюкози та глікогену в процес гліколізу в живих клітинах, беруть участь у синтезі важливих для організму сполук.

Морфолінові олігонуклеотиди, або морфолінові олігомери (англ.morpholino, morpholino oligomer, phosphorodiamidate (morpholino oligomer, PMO) - синтетичні олігонуклеотиди, що використовуються в молекулярній біології для зміни експресії генів. Основу молекулярної структури морфолінового олігонуклеотиду складають метиленморфолінові кільця та фосфородіамідатні зв'язки. Морфолінові олігонуклеотиди блокують доступ інших молекул до невеликих (довжиною близько 25 нуклеотидів) специфічних послідовностей.

Нокдаун гена (англ. Gene knockdown) - методика, що дозволяє знизити експресію одного або декількох генів за допомогою зміни відповідної послідовності нуклеотидів, або за допомогою короткого олигонуклеотида, комплементарного відповідної молекули мРНК. Метод нокдауну генів відноситься до методів зворотної генетики. У разі коли змінюється послідовність гена, організм називають нокаутним за цим геном. У разі використання коротких олігонуклеотидів, комплементарних відповідним.

Аденозинтрифосфатази (АТФ-ази) - група ферментів класу гідролаз (КФ 3.6.1.3), що каталізують відщеплення від аденозинтрифосфорної кислоти (АТФ) одного або двох залишків фосфорної кислоти зі звільненням енергії, що використовується в процесах м'язового скорочення, транспортування речовин через мембрани .

АДФ-рибозилування (англ. ADP-ribosylation) - хімічна реакція приєднання одного або декількох залишків АДФ-рибози до білка. Це оборотна посттрансляційна модифікація, яка відіграє важливу роль у багатьох клітинних процесах, таких як передачі сигналу, репарація ДНК, регуляція експресії генів і апоптоз. Неправильне АДФ-рибозилювання спостерігається при деяких формах раку.Багато бактеріальних токсинів, таких як холерний токсин і дифтерійний токсин, впливають на АДФ-рибозилювання.

У біохімії, димер - макромолекулярний комплекс, утворений двома, як правило, не ковалентнозв'язаними макромолекулами, такими як білки або нуклеїнові кислоти. Білковий димер – це четвертинна структура білка.

Сплайсосома - структура, що складається з молекул РНК і білків і здійснює видалення некодуючих послідовностей (інтронів) з попередників мРНК. Цей процес називається сплайсингом (від англ. Splicing - Зрощування).

Індуктори функціонують при відключених репресорах. Ген експресується, коли індуктор зв'язується з репресором. Зв'язування індуктора з репресором захищає репресор від прив'язки до оперону. Після цього РНК-полімераза може розпочати транскрипцію генів оперону.

Деградосома (англ. degradosome) - мультибілковий бактеріальний комплекс, який бере участь у процесингу рибосомальної РНК і деградації матричної РНК, регулюється РНК, що не кодують. Він складається з РНК-хелікази B, рибонуклеази Е (РНКази Е), полінуклеотидфосфорілази, а також гліколітичного ферменту єнолази. Деградосому можна вивчати електронною мікроскопією.

Трансляція у прокаріот - процес синтезу білка на матриці мРНК, що відбувається в клітинах прокаріотів. На відміну від аналогічного процесу у еукаріотів, у трансляції у прокаріотів бере участь рибосома 70S, а першою (ініціаторною) амінокислотою виступає формілметіонін, а не метіонін.

Src-сімейство кіназ (англ. Src family kinases, SFK) включає нерецепторні протеїнкінази ссавців, схожі за структурою з Src.У хребетних відомо дев'ять кіназ Src-родини: Src, Yes, Fgr, Fyn, Lyn, Hck, Lck, Blk, Frk.

Каспази (англ. caspase; англ. cysteine-dependent aspartate specific protease) - сімейство цистеїнових протеаз, що розщеплюють білки виключно після аспартату. Каспази відіграють важливу роль у процесах апоптозу, некрозу та запальних процесах.

Фосфатаза - фермент, який каталізує дефосфорилювання субстрату (як правило іншого білка) в результаті гідролізу складно-ефірного зв'язку фосфорної кислоти. При цьому утворюється фосфатний аніон та молекула продукту з гідроксильною групою. За своєю каталітичною та фізіологічною дією фосфатаза є антагоністом фосфорилази та кінази, які приєднують фосфатну групу до субстрату.

Глікозилфосфатидилінозитол (ГФІ-якір, GPI anchor) - це гліколіпід, який може приєднуватися до C-кінця білка в процесі посттрансляційної модифікації. Він складається з фосфатидилінозітольної групи, з'єднаний вуглеводною сполучною ланкою (глюкозамін і манноза, глікозидно пов'язаним із залишком інозитолу) з C-кінцевою амінокислотою зрілого білка. Дві жирні кислоти, що становлять фосфатидил-інозитолову групу, заякорюють білок у клітинній мембрані.

5'АМФ-активована протеїнкіназа (АМФК, англ. AMP activated protein kinase, AMPK) - клітинна протеїнкіназа, що контролює енергетичний баланс клітини. Активується при значному споживанні енергії клітини (наприклад, при фізичному навантаженні) та наростанні внутрішньоклітинного рівня АМФ. Внаслідок активації АМФК клітина перетворюється на енергозберігаючий стан (у тому числі блокує синтез жирних кислот та активує їх окислення). АМФК є гетеротримером, який включає 3 субодиниці.

Піруватдегідрогеназний комплекс, ГДК (англ. Pyruvate dehydrogenase complex, PDH, PDC) — білковий комплекс, що здійснює окисне декарбоксилювання пірувату. Він включає три ферменти і два допоміжні білки, а для його функціонування необхідні п'ять кофакторів (СоА, NAD+, тіамінпірофосфат (ТРР), FAD і ліпоєва кислота (ліпоат)). PDH локалізований у бактерій у цитозолі, а у еукаріотів — у мітохондріальному матриксі. Сумарне рівняння каталізується таке.

Транспортні білки - збірна назва великої групи білків, що виконують функцію перенесення різних лігандів як через клітинну мембрану або всередині клітини (у одноклітинних організмів), так і між різними клітинами багатоклітинного організму. Транспортні білки можуть бути як інтегрованими в мембрану, так і водорозчинними білками, що секретуються з клітини, що знаходяться в пери або цитоплазматичному просторі, в ядрі або органелах еукаріотів.

Молекули клітинної адгезії - мембранні білки, що беруть участь у зв'язуванні клітини з позаклітинним матриксом та іншими клітинами.

Трансмембранні рецептори — мембранні білки, які розміщуються, і працюють не лише у зовнішній клітинній мембрані, а й у мембранах компартментів та органел клітини. Зв'язування з сигнальною молекулою (гормоном чи медіатором) відбувається з одного боку від мембрани, а клітинна відповідь формується з іншого боку від мембрани. Таким чином, вони відіграють унікальну та важливу роль у міжклітинних зв'язках та передачі сигналу.

Комплекс зрощування екзонів (англ. Exon junction complex, EJC) - білковий комплекс, що формується на пре-мРНК у місці з'єднання двох екзонів, які виявилися з'єднаними один з одним у ході сплайсингу.EJC значно впливає на контроль якості трансляцію та локалізацію сплайсованої мРНК. Вважається, що комплекс з'єднання екзонів забезпечує позиційно-специфічну пам'ять про акт сплайсингу, що відбувся. EJC складається з стабільного гетеротетрамерного кора, який є платформою.

Точка рестрикції (англ. restriction point, R point) - точка в G1-фазі клітинного циклу тварин, в якій клітина приймає остаточне рішення рухатися далі клітинного циклу. Точка рестрикції ділить G1-фазу на два періоди. У ході першого з них (до R) для просування клітини циклу їй необхідна постійна стимуляція мітогенними сигналами (у тому числі факторами росту), а також інтенсивний синтез білка. Після проходження R подібна стимуляція вже не потрібна.

Залізосерні кластери (також Fe-S-кластери) - елементоорганічні сполуки, група білкових кофакторів, що мають окислювально-відновний (Red/Ox) потенціал в районі від -500 мВ до +300 мВ. Red/Ox-потенціал залежить від структури та конформації білка, що робить ці кофактори найважливішими учасниками окисно-відновних реакцій у клітині. Залізосерні кластери здатні приймати або віддавати електрони (див. рисунок). Білки, що містять залізосерні кластери, є еволюційно давніми.

Сигнальний шлях - послідовність молекул, за допомогою яких інформація від клітинного рецептора передається усередині клітини. Сигнал передається від молекули до молекули в строго певному порядку, що дозволяє говорити про сигнальному шляху. Більшість сигнальних шляхів активуються у відповідь на зовнішні по відношенню до клітини сигнали, такі як нейротрансмітери, гормони та ростові фактори.Меншість починається з сигналів, що генеруються всередині клітини.

Антигенпредставляючі клітини або антигенпрезентуючі клітини (АПК, англ. antigen-presenting cell, APC) - клітини, які експонують чужорідний антиген у комплексі з молекулами головного комплексу гістосумісності (англ. MHC) на своїй поверхні. Т-лімфоцити можуть розпізнавати такі комплекси за допомогою Т-клітинних рецепторів (TCR). Антигенпредставляють клітини процесують антиген і представляють його Т-клітин.

Ферроптоз (англ. ferroptosis) — тип програмованої окисної некротичної загибелі клітини, характерною особливістю якого є залізо-залежне перекисне окиснення ліпідів. Ферроптоз відомий у ракових клітин та фібробластів ссавців.

Глікогеногенез - метаболічний шлях синтезу глікогену з глюкози, що відбувається з витратою енергії у вигляді ATP та UTP. Глікогеногенез відбувається у всіх тканинах тварин, проте в основному він має місце в печінці та м'язах. Синтез глікогену відбувається у період травлення (в абсорбтивний період, тобто 1-2 години після прийому вуглеводної їжі).

Протеїнкінази - підклас ферментів кіназ (фосфотрансфераз). Протеїнкінази модифікують інші білки шляхом фосфорилювання залишків амінокислот, що мають гідроксильні групи (серин, треонін та тирозин) або гетероциклічної аміногрупи гістидину.

Білкова субодиниця у структурній біології - поліпептид, який разом з іншими компонентами збирається у мультимерний або олігомерний білковий комплекс. Багато природні ферменти та інші білки складаються з кількох білкових субодиниць.

Інтегральний мембранний білок (ІМБ, IMP або просто інтегральний білок) - один із типів мембранних білків, які міцно пов'язані з цитоплазматичною мембраною (інтегровані). Вони становлять значну частину білків, закодованих у геномі будь-якого організму. Інтегральні білки можуть бути занурені в мембрану повністю, інколи ж навіть пронизують її наскрізь. У цьому сенсі всі трансмембранні білки є інтегральними білками, але не всі інтегральні — трансмембранними. Зв'язок інтегральних білків.

Корецептор - додатковий рецептор, що знаходиться на поверхні клітини, який зв'язується з сигнальною молекулою на додаток до первинного рецептора. Корецептори Т-лімфоцитів посилюють взаємодію рецепторного комплексу Т-лімфоцитів з комплексом пептид + молекула головного комплексу гістосумісності. Корецептори В-лімфоцитів посилюють взаємодію рецепторного комплексу В-лімфоцитів з антигенами. В-лімфоцити використовують корецептори як більш точного розпізнавання антигену, так взаємодії.

Ендосома - мембранна внутрішньоклітинна органела, один з типів везикул, що утворюється при злитті та дозріванні ендоцитозних бульбашок. Зрілі ендосоми є утворенням розміром 300-400 нм.

Клатрін (англ. clathrin) - внутрішньоклітинний білок, основний компонент оболонки облямованих бульбашок, що утворюються при рецепторному ендоцитозі.

Функції білків

Незважаючи на складний устрій живих організмів на нашій планеті, структурних одиниць всього три – це білки, жири та вуглеводи. Кожен із них виконує свою роль і по-своєму важливий. Але саме білки відповідають за нашу індивідуальність. Їхній набір складний і ніколи не повторюється.

Чим пояснюється різноманіття функцій білків

Білки – це поліпептиди, що складаються з альфа-амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. На сьогоднішній день відкрито близько 500 амінокислот, 10 із них незамінні, тобто мають надходити з їжею. Особливий склад білків закладено у генетичному коді. Його синтез відбувається за допомогою 20 стандартних амінокислот.

Різноманітність функцій білків

Біологія людини така, що білок може складатися лише з 20 амінокислот. Але не варто забувати, що, крім різної послідовності амінокислотних залишків, утворюються і просторові ізоформи, які також кодуються генетично. Така будова зумовлює різноманітність біологічних видів.

Вирізняють кілька рівнів організації білка:

• первинна – це послідовність амінокислот;
• вторинна – утворення спіралей із ланцюжка за допомогою водневих зв'язків;
• третинна – просторова форма спіралі, цьому етапі білок має власну форму;
• четвертинна – доменна, коли кілька третинних структур (доменів) з'єднуються в макроструктуру.

Зверніть увагу! Залежно від послідовності амінокислотних залишків та його просторової зміни змінюються якості та функції білка.

Функції білків

Ці речовини можна порівняти з біологічними цеглинами, тому що вони беруть участь у будівництві всіх структур організму. Оскільки всі органи виконують різні функції, те й функції білків різноманітні. Важко сказати, яку функцію у клітині не виконує білок.

Будівельна функція

Головна функція білка – пластична або будівельна. Полягає вона в тому, що речовини беруть участь у побудові клітинних та неклітинних структур.За принципом роботи нагадують арматурні прути, тому що відповідають за підтримку форми клітини або її зміни. Тому вони називаються структурними та є основним класом білків. Наприклад, у тваринній клітині цитоскелет складається з білків. Також як приклад можна взяти колаген, який становить основу міжклітинної речовини сполучної тканини. Або кератин, з якого складається волосся і нігті. Але найвідоміший структурний білок - це альбумін, у великій кількості він міститься в курячому яйці і стає особливо помітним при смаженні.

Двигуна або скорочувальна, функція

За допомогою спеціальних білків навіть найдрібніші мікроорганізми можуть пересуватися у просторі. Наприклад, вії та джгутики одноклітинних складаються з білка флагеліну. При його скороченні джгутики здійснюють поступальні рухи. Якщо пояснювати коротко, то багатоклітинних організмів за м'язове скорочення відповідають актин і міозин. Для вибіркового скорочення міоволокна міозин перебуває у активної формі який завжди, лише після впливу кінази легких ланцюгів міозину. Після цього міозин фосфорилюється та взаємодіє з актином, утворюючи м'язове скорочення.

Функції білків

Ці речовини можна порівняти з біологічними цеглинами, тому що вони беруть участь у будівництві всіх структур організму. Оскільки всі органи виконують різні функції, те й функції білків різноманітні. Важко сказати, яку функцію у клітині не виконує білок.

Будівельна функція

Головна функція білка – пластична або будівельна. Полягає вона в тому, що речовини беруть участь у побудові клітинних та неклітинних структур. За принципом роботи нагадують арматурні прути, т.к.відповідають за підтримання форми клітини чи її зміни. Тому вони називаються структурними та є основним класом білків. Наприклад, у тваринній клітині цитоскелет складається з білків. Також як приклад можна взяти колаген, який становить основу міжклітинної речовини сполучної тканини. Або кератин, з якого складається волосся і нігті. Але найвідоміший структурний білок - це альбумін, у великій кількості він міститься в курячому яйці і стає особливо помітним при смаженні.

Двигуна або скорочувальна, функція

За допомогою спеціальних білків навіть найдрібніші мікроорганізми можуть пересуватися у просторі. Наприклад, вії та джгутики одноклітинних складаються з білка флагеліну. При його скороченні джгутики здійснюють поступальні рухи. Якщо пояснювати коротко, то багатоклітинних організмів за м'язове скорочення відповідають актин і міозин. Для вибіркового скорочення міоволокна міозин перебуває у активної формі який завжди, лише після впливу кінази легких ланцюгів міозину. Після цього міозин фосфорилюється та взаємодіє з актином, утворюючи м'язове скорочення.

Важливо! Кардіоміоцити працюють за таким же принципом, завдяки цьому серце виконує свою функцію.

Регуляторна та сигнальна функції

Регуляторна та сигнальна функції

Білки відповідають за регулювання внутрішньоклітинних процесів. Пов'язано це з їхньою здатністю як приймати потік інформації, а й передавати наступним структурам. До регуляторних речовин відносять:

• рецептори;
• гормони;
• білки, які безпосередньо відповідають за процеси всередині клітин.

Як правило, гормони утворюються залозами внутрішньої секреції та циркулюють у крові. Потім вони приєднуються до рецепторів.Специфічна будова цих функціональних одиниць дозволяє гормонам безпомилково приєднатися до потрібного рецептора. Останні знаходяться в товщі шару біліпіду клітинної мембрани, тому їх ще називають мембранними. Після приєднання гормону рецептор змінює свою конформацію і запускає каскад внутрішньоклітинних реакцій.

Зверніть увагу! Дуже часто сигнальну та регуляторну функції білків поєднують і ототожнюють, тому що з фізіологічної точки зору при передачі сигналу завжди змінюється внутрішнє регулювання клітин. Отже, неможливо провести чітку лінію між цими функціями.

Запасна функція

Найспірніша функція – це запасаюча. Для організму вигідніше спочатку переварити вуглеводи, потім жири, та був білки. Останні вимагають великих витрат енергії під час перетравлення, а енергії дають набагато менше, ніж вуглеводи чи жири. Тому організм починає перетравлювати білкові сполуки тільки в останню чергу за відсутності інших енергетичних запасів. Деякі вчені стверджують, що при перетравленні білків енергії витрачається стільки ж, скільки вони в результаті виділяють, але точно встановити так це не є можливим. Тому питання про функцію, що запасає, залишається відкритим. Однак, білкові сполуки можуть виступати як резервуар амінокислот, які потім йдуть на побудову інших речовин, що регулюють метаболічні шляхи. У цьому їхня резервна функція.

Захисна функція

Цю функцію можна розділити на кілька типів:

Імунна система складається практично повністю із білкових сполук.Це і антитіла, які атакують заражену клітину, а також інтерферони, що беруть участь у противірусному імунітеті та білки компонента компліменту, без яких жодна імунна реакція не знала б, у який момент варто починатися та що атакувати. Також білки здійснюють основну ланку імунітету – утворення мембраноатакуючого комплексу, щоб здійснити презентацію артеріальної гіпертензії наступним імунним клітинам.

Хімічна захисна функція проявляється у здатності білків зв'язуватися з токсинами та нейтралізувати їх. Особливе місце займають ферменти печінки, які сприяють швидкому виведенню небезпечних речовин із організму.

Зверніть увагу! Багато бактерій і тварин мають отруйний білковий секрет. Наприклад, отрута змії, ботулотоксин або токсини холерного вібріона. Рослини зазвичай не мають білкові отрути, але є винятки - рицина у своєму насінні містить рицин.

Функція дестабілізуючих білків

При розмноженні клітин необхідно копіювання спадкового матеріалу, що знаходиться в ДНК. При цьому відбувається процес реплікації ДНК, тобто утворення дочірнього ланцюга на матричному. Перед цим потрібно розплести подвійний ланцюг. Допомагають такому процесу білкові сполуки, що дестабілізують. Крім цього, приєднуючись до одноланцюгового фрагменту, вони не дозволяють закривати основи ланцюга. Тому процес реплікації не зупиняється.

Функція гістонових білків

Не найбільша, але дуже важлива група білків – це гістони. Їхні функції нагадують шарніри при упаковці генетичного матеріалу. Справа в тому, що довжина ланцюжка ДНК дуже велика, тому що в ній міститься вся інформація про ознаки, які розвинулися або могли розвинутися.Щоб вся інформація помістилася в ядро ​​кожної клітини, її потрібно правильно запакувати. Упаковка ДНК на білкові "шарніри" утворює нуклеосому.

Після цього укладати пружини, що утворилися, простіше. Нуклеосоми закручуються щодо один одного з утворенням фібрили. Ниткоподібна фібрила кріпиться на білковий тяж з утворенням великої кількості дезоксирибонуклеїнових петель (ДНП). Білковий тяж також утворює петлі, що утворюють хромонему. Остання, у свою чергу, укладається з утворенням хромосоми.

Буферна функція

Буферна функція проявляється у здатності деяких білкових сполук підтримувати pH середовище. Типовий приклад – білки плазми. Сукупність таких речовин утворює буферні системи крові, що підтримують середовище на рівні pH = 7,4. Майже 80% усіх буферних речовин у крові – це глобуліни та альбуміни.

Гормональна функція

Гормони безпосередньо регулюють обмін речовин. Вони виділяються залозами внутрішньої секреції у кров, де знаходять мету як рецептора і приєднуються щодо нього. Не всі гормони є білковими субодиницями, але багато. Розглянемо їхню дію на прикладі відомого гормону інсуліну, який виділяється бета-клітинами острівців підшлункової залози.

За будовою гормон інсулін є поліпептид, що складається з двох поліпептидних ланцюжків, з'єднаних дисульфідними містками (зв'язок між двома атомами сірки). Інсулін приєднується до рецептора, який являє собою з'єднані дисульфідними зв'язками дві альфа-і дві бета-субодиниці. При приєднанні до рецептора він змінює конформацію.Комплекс інсулін-рецептор проникає всередину клітини, де інсулін вивільняється та утворюється спеціальний переносник – GLUT4. Останній відповідає за захоплення жировою тканиною, м'язами та печінкою. До речі, етіологія цукрового діабету 2 типу пов'язана саме зі зниженням чутливості рецептора до інсуліну.

Білки це універсальний будівельний матеріал. Важко сказати, які ролі білків в організмі. Адже робота практично всіх систем організму залежить від цих речовин, отже, вибрати три функції, характерні лише для білків, неможливо. Тому необхідно підтримувати нормальний рівень цих речовин за допомогою повноцінного харчування.